脑发育调节蛋白Drebrin是一个微丝结合蛋白,在神经元树突棘结构中,Drebrin和微丝及多种微丝结合蛋白紧密结合,参与神经元迁移、修复和突触的形成。14-3-3是一个在真核生物中广泛表达的酸性蛋白家族,主要以同源/异源二聚体形式存在,通过与含有磷酸化的丝氨酸或苏氨酸的motif作用而与靶蛋白结合。七种不同亚型的高度保守的14-3-3蛋白与人类细胞中多种信号通路有着密切的关系。　　 为了解14-3-3在神经细胞形态发生过程中的作用,克隆了编码14-3-3蛋白家族的7个成员的cDNA,并在大肠杆菌中进行了表达,纯化的蛋白用于制备抗体和pull down实验。Pull down结果显示14-3-3n与微丝结合蛋白Drebrin有相互作用,免疫荧光染色结果显示这两个蛋白在成熟的海马神经元的树突棘共定位。免疫共沉淀实验结果显示,Drebrin第387位丝氨酸的模拟去磷酸化突变体S387A不能结合14-3-3,这种突变体在细胞中不能和微丝共定位。在Hela细胞中表达14-3-3n的显性失活突变体,干扰内源14-3-3(n)的功能,免疫荧光结果显示Drebrin和微丝的结合受到抑制。推测14-3-3具有稳定磷酸化的DrebrinA结合微丝的功能,促进树突棘成熟,稳定微丝结构,维持神经细胞形态。　　 GSK3β可对Drebrin A的第379位苏氨酸进行磷酸化修饰。免疫共沉淀实验结果显示过表达GSK3β抑制14-3-3与Drebrin A的结合,并促进Drebrin A的泛素化降解。PKC也与Drebrin有相互作用。