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在生物体中,蛋白质是必不可少的生命物质,在生命的运动和发展延续中起着重要作用。血清白蛋白是体内含量最丰富的运输蛋白质,有许多重要的生理学和药理学功能,能与药物结合,起到存储和转运作用,随着医药学和生命科学的发展,研究小分子,尤其是药物和具有生物活性的小分子与蛋白质的相互作用机理,对药代动力学的认识和开发新药有极其重要的意义,是目前生命科学、化学和临床医学中共同关注和感兴趣的课题之一。本文在他人工作的基础上,综合利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、傅里叶变换红外光谱研究了小分子药物与蛋白质的相互作用,主要内容如下:1、在概述药物小分子与生物大分子相互作用的研究手段、研究内容的基础上,提出了本文研究的立题思想。2、用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱和傅里叶变换红外光谱技术研究了生理条件下呋苄西林钠（FBS）与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应。发现FBS对BSA有较强的相互作用,FBS对BSA内源荧光有猝灭作用,按照Stern-Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据,得到不同温度下FBS与BSA结合反应的结合常数及结合位点数,常温（26℃）时分别为1.04×104 L·mol-1和1.09,红外光谱表明了FBS与BSA之间的相互作用影响了牛血清白蛋白的二级结构,使其构象发生了变化。3、用多种光谱技术研究了生理条件下川陈皮素（NOB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用及热力学特征。实验表明,NOB与BSA有较强的结合作用且荧光猝灭为静态猝灭。按照Stern-Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据得出不同温度下NOB与BSA的的结合反应的结合常数和结合位点数,在常温（294 K）时分别为3.25×104L·mol-1和1.24。运用紫外光谱得到常温下NOB与BSA的结合常数2.73×104 L·mol-1,与通过荧光光谱得到的结合常数相近,热力学参数△H,△S分别为55.91 kJ·mol-1/276.5 J·mol-1·K-1,表明其主要作用力类型为疏水力,在实验中用参比法得出BSA荧光量子产率为0.074,根据Forster非辐射能量转移机制测得NOB与BSA能量转移效率与结合距离分别为0.274 nm和1.76 nm,同步荧光光谱研究发现川陈皮素对牛血清白蛋白构象几乎没有影响。4、用多种光谱技术研究了生理条件下石杉碱甲（HA）与人血清白蛋白（HSA）的相互作用。结果表明:HA对HSA的荧光有较强的猝灭作用,其荧光猝灭为静态猝灭过程,其作用机制属能量转移机制。从荧光猝灭结果求得不同温度下反应的结合常数K,随反应温度上升K值下降。由反应焓变、嫡变,确定它们间的结合主要是静电引力。依据非辐射能量转移机理,求出了其结合位置和能量转移效率。