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在细胞进行有丝分裂时,染色体的分离是由纺锤体微管与着丝点的连接介导的。微管与动点的正确连接需要Aurora-B激酶的调控。Aurora-B激酶与3个非激酶亚基INCENP、borealin和survivin组成chromosomal passenger complex(CPC)。但是,在有丝分裂时CPC是如何被招募到着丝点上的还不很清楚。在此我们报告borealin通过保守的PxVxL motif直接结合染色体结合蛋白heterochromatin protein1α (HP1α)的chromatin shadow结构域。borealin通过直接结合HPlα把CPC招募到着丝点上,并促进Aurora-B激酶的活化。通过对PxVxL motif上的定点突变破坏borealin与HP1α的结合会导致CPC不能正确定位到着丝点上,Aurora-B激酶的活性也受到影响。另一方面,CPC在中间纺锤体的定位是不依赖于borealin与HPlα的直接结合的,说明borealin与HPlα的相互作用对招募CPC到着丝点上的重要性。这些实验结果建立了以前不曾被发现的HPlα与CPC在着丝点的直接联系,显现了borealin与HPlα的直接结合对于有丝分裂调控的重要作用。着丝点是染色体上一个特殊的区域,负责在有丝分裂时招募形成动点来介导染色体分离。在多细胞生物中着丝点的遗传是受到表观遗传机制调控的。Centromere protein A (CENP-A)是特异性定位到着丝点的组蛋白H3的异构体。它被认为是最重要的着丝点表观遗传标签。但是,CENP-A特异性定位到着丝点的分子机制至今还不是很清楚。在此我们报道CENP-A的第68位丝氨酸对于CENP-A正确定位到着丝点上发挥重要作用,而且这一作用不依赖于CENP-A与它的分子伴侣蛋白HJURP的结合。目前我们正在努力寻找决定CENP-A正确整合到着丝点的分子机制,从而使我们能够更好的理解着丝点的可塑性及其在细胞分裂时的功能。