本论文包括四个方面的内容：文献综述；大豆多肽底物的制备；羧肽酶菌株的筛选、鉴定和产酶特性的研究及影响发酵液酶活的因素；酶的分离纯化和酶学特性的研究。主要研究结果如下： 1．利用胃蛋白酶分解大豆分离蛋白制备大豆多肽，确定了多肽底物制备的条件是在pH=2。0，T=37℃，E／S=1：100（w／w）的情况下10h的水解产物。用正丁醇提取大豆多肽中的苦味肽，确定了它的分子量分布范围是在300～1500D之间，在大豆多肽中所占的比例为24.1％。 2．各地采集大量土样，从中分离到的多种细菌、酵母和霉菌中筛选到一株产羧肽酶菌株（Carboxypeptidase producing strain），即CP-1菌株，根据该菌株的菌落形态和菌体形态特征确定它属于曲霉属。氨基酸自动分析仪分析该菌的发酵液作用大豆多肽后的产物，确定该菌发酵液能够分解大豆多肽，释放多肽中的疏水性氨基酸，达到脱苦的目的。同时CP-1菌株发酵液还可以以Sigma公司的二肽Cbz-glu-tyr为底物，进一步证明了该菌株为羧肽酶产生菌。 3．以1％的豆粕粉，0.5％麸皮为液体培养基，30℃发酵72h制备粗酶液。通过（NH₄）₂SO₄盐析，酒精沉淀，DE₅₂阴离子交换树脂和Sephadex G-100凝胶层析柱对羧肽酶进行分离纯化，纯化后的羧肽酶进行SDS-PAGE电泳，测定该酶的分子量。最后得到一条区带，根据标准蛋白质电泳的标准曲线计算该羧肽酶的分子量分别为15，942D。与文献报道中米曲霉、黑曲霉所产的羧肽酶相比较分子量要小一些。 4．以Cbz-gly-tyr为底物时，该羧肽酶的最适pH值为5.0，最适温度为30℃。在pH和温度的稳定性试验中，发现该酶在pH6～7的范围内比较稳定，过酸和过碱的条件下都不稳定。该酶对热不很稳定，50℃，30min，有72％以上的酶活丧失。Cu²⁺和金属鏊合剂EDTA对羧肽酶的活性有抑制作用，而Mg²⁺、Fe²⁺、Mn²⁺、Ca²⁺、Ba²⁺对羧肽酶有激活作用。 本实验的创新之处在于：1)对大豆中的苦味肽进行了提取，并对它的组成、分子量分布进行了初步研究。2)本实验采用的菌株是曲霉菌，利用其发酵液作用于多肽（包括胃蛋白酶分解大豆分离蛋白制备的混合大豆多肽，和氨基端封闭的合成二肽）3)对该酶进行了分离、提纯，并进一步研究了它的酶学特性。