组蛋白的乙酰化修饰能够改变染色质结构，为转录因子以及转录协同因子的相互作用提供特定的微环境，从而行使表观遗传学调控的功能。Act1最初作为NF-κB的活化蛋白被发现。它通过参与CD40-BAFF信号通路而负调控B细胞介导的体液免疫反应。同时，Act1通过正调控IL-17信号通路对TH-17介导的自身免疫以及炎症反应起重要作用。组织因子是一个跨膜糖蛋白，其结构类似于细胞因子受体家族，它主要作为细胞内活化因子，负责启始外源性和内源性凝血。我们的最新研究发现，在哺乳动物细胞，特别是单核/巨噬细胞中，Act1主要定位于细胞核中。　　通过染色质免疫共沉淀实验，我们发现Act1可以与组织因子启动子(promoter)结合，并将乙酰转移酶Tip60募集到组织因子promoter上，通过促进组蛋白H3第14位赖氨酸的乙酰化而促进组织因子的转录表达。过表达Act1可以上调组织因子的表达而Act1的缺失会导致组织因子表达量减少。在深静脉血栓模型小鼠的腹腔巨噬细胞中，可以检测到Act1表达量的增加以及相应的组织因子表达及其介导的凝血活性的增强。我们的研究揭示了静脉血栓产生过程中组织因子转录调控的表观遗传学调控新机制，并对静脉血栓的临床治疗提供新的药物靶点。