中心蛋白与微管组织中心（microtubule organization center,MTOC）的复制或分离、DNA切除修复以及乳腺癌的发展等许多生物功能有着紧密的关系,研究中心蛋白对于我们解决信号传导、细胞分裂、基因修复及癌症等方面的问题都具有重要的意义。人体内中心蛋白比低等真核生物及高等植物中心蛋白功能分工更明确,人中心蛋白主要包括人中心蛋白1-3（Human centrin 1-3,HsCen1-3）三个亚型,研究最多、最彻底的是HsCen2,例如在DNA切除修复、Ca2+结合及靶肽等方面,同源性较高的HsCen1最近也被表明与人体内的癌症较为相关。对于与HsCen1-2同源性相差较大的HsCen3而言,其具体的生物学功能等尚不明确,本文选用HsCen3研究其结合金属离子的相关性质。通过检测HsCen3及N、C-HsCen3与Tb³⁺结合后引起的金属离子荧光敏化以及蛋白聚集证明,一个HsCen3分子可以结合四个稀土Tb³⁺,且Tb³⁺结合在HsCen3的四个金属结合位点的顺序依次为:Ⅲ,Ⅳ>Ⅰ>Ⅱ;TNS为探针研究HsCen3构象变化的实验表明:一个HsCen3可以结合四个TNS,且四个TNS与HsCen3的Trp93之间的能量转移效率E=0.37,平均距离r=1.04nm,TNS与HsCen3的结合作用中疏水作用力占主导。HsCen3结合Tb³⁺后使得其疏水区域暴露,且所暴露的疏水区C端远小于N端。HsCen3,HsCen2与Tb³⁺结合后引起金属离子荧光敏化对比证明,一个HsCen3分子可以结合四个Tb³⁺,而一个HsCen2仅结合两个Tb³⁺;HsCen3与HsCen2结合Tb³⁺后都会引起Tb³⁺的敏化及蛋白聚集,但HsCen3对Tb³⁺的敏化程度远强于HsCen2,HsCen3的聚集程度强于HsCen2,且聚集后HsCen3的颗粒大于HsCen2;HsCen3及HsCen2结合Tb³⁺前后的荧光寿命测定结果表明,HsCen3在结合Tb³⁺后蛋白构象改变并未对Trp93周围的环境产生影响,而对于HsCen2结合Tb³⁺后,构象改变使得Tyr172周围的环境变得更为疏水。最后研究了HsCen3与血红素（Hemin）的相互作用,首先采用电化学手段进行表征,研究发现HsCen3与Hemin存在着相互作用,且Ca2+能促进HsCen3与Hemin的相互作用;Hemin与HsCen3作用的紫外差光谱也表明,Hemin能与HsCen3结合;N、C-HsCen3与Hemin作用的紫外差光谱进一步表明,HsCen3在与Hemin作用时主要通过其N端区域的His残基来与Hemin中的Fe³⁺相结合。