人神经型一氧化氮合酶（hnNOS）可以催化电子从供体NADPH传递给醌类抗肿瘤药物阿霉素（Adr）。活化后的Adr因引起严重的心血管毒性而限制其临床药用。我们对hnNOS催化的阿霉素单电子还原作用机制进行了研究。 我们成功构建了hnNOS全长酶在大肠杆菌中的表达系统，层析法纯化得到大量高纯度的酶，对其进行了性质鉴定。发现用于表达细胞色素P450还原酶的原核表达系同样适用于hnNOS；hnNOS与鼠nNOS的性质相似。然后，进一步用全长酶，和它的还原酶结构域（FAD结合结构域，FAD／FMN结合结构域），在有氧条件下对Adr进行了催化反应，观察和研究了反应过程中的吸光度的改变。实验数据显示，hnNOS可以催化有氧状态下，Adr对NADPH的氧化作用；钙离子／钙调蛋白(Ca²⁺／CaM)结合可以促进Adr对NADPH的氧化作用；无论有无Ca²⁺／CaM，黄素半醌均为反应的主要中间产物；不论是FAD半醌（FADH^·），还是空气稳定半醌（FAD-FMNH^·）均不能与阿霉素迅速反应。这些实验数据说明，在Ca²⁺／CaM存在的条件下，单电子受体Adr主要从FMN处接受电子；双电子还原半醌（FADH₂／FMN和FAD／FMNH₂），和三电子还原半醌（FADH₂／FMNH^·和FADH^·／FMNH₂）是反应中的活性形式，均可以迅速传递单电子给电子受体。总结以上实验结果，得出以下结论：我们构建的表达系和纯化方法适用于表达hnNOS；hnNOS在醌类药物的生物转化过程中起着重要的作用；Ca²⁺／CaM通过促进分子间电子传递加速了hnNOS对Ca²⁺／CaM的单电子还原作用。