铬是哺乳动物的一种重要微量元素。它是维持正常的碳水化合物和脂类化合物新陈代谢过程所必需的元素。血清白蛋白(SerumAlbumin)是人和哺乳动物体内血浆中含量最丰富的蛋白，推测其可能对金属离子的转运起到重要作用。蛋白中的色氨酸内源荧光使其可以用作局部构象变化的探针，用以对小分子与蛋白的结合反应进行定性和定量研究。 本文对系列铬(Ⅲ)配合物[Cr(SA)(en)2]Cl(SA)、Cr(SSA)(en)2(SSA)、[Cr(ASA)(en)2]Cl(ASA)、[Cr(NSA)(en)2]Cl(NSA)与牛血清白蛋白的作用进行了光谱研究。 首先，使用荧光光谱观察了四个配合物与BSA的作用，计算得到了其作用的结合常数分别为KSA=2.34×104、KASA=3.35×104、KSSA=2.02×104、KNSA=4.03×104M-1。 其次，通过同步荧光光谱监测表明，配合物与BSA摩尔比为1：1时，与BSA的作用引起了BSA荧光强度下降，主要原因是四种配合物结合于BSA第212位Trp残基附近位置而发生能量转移，并没有改变Trp的微环境；随着配合物浓度的增大，Trp的荧光强度不仅有所下降，且荧光峰位红移了5nm，表明此时BSA的构象发生了变化。 最后，根据热力学参数与作用力的关系可知，配合物与BSA之间以疏水作用为主。从分子结构可知配合物与BSA之间也存在静电作用，但从作用过程热力学参数△H对△G的贡献较小的实验结果判断，静电作用不是主要的，疏水作用是主要的，配合物与BSA之间的结合是熵驱动自发过程。