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20年前，人们在蓝藻类囊体膜上发现了第五种光合膜蛋白复合体，称为NADPH脱氢酶(NDH-1)复合体。该复合体参与了许多生物能量反应，例如CO2的吸收、围绕光PSI的循环电子传递和细胞呼吸。在结构上，这一蓝藻NDH-1复合体类似于大肠杆菌和线粒体呼吸链上的NADPH醌氧化还原酶(也称复合体I)，它们均为“L-型”结构。然而，蓝藻基因组中不存在与大肠杆菌复合体I催化中心三个活性亚基同源的基因，所以至今人们对蓝藻NDH-1复合体酶学活性的了解尚不够。尽管在过去的几年里，蓝藻NDH-1复合体的研究已取得了一些重要的成果，例如，人们发现了NDH-1L复合体至少由NdhA-Q17种亚基组成，但NDH-1复合体亚基组分的探索远未止步。
为了寻找NDH-1复合体的新亚基和增加人们对蓝藻NDH-1复合体分子组成和重要性的了解。首先，在高光条件下，对集胞藻6803(Synechocystis sp.strainPCC6803)转座子插入突变体库进行筛选，筛选到两个高光敏感的突变株。进一步研究表明，这两个高光敏感突变株NDH-CET的活性均受损，并且插入突变同一个未知基因--ssl0352。为确定高光条件下的表型是否由此基因突变引起的，我们构建并获得了ssl0352基因的缺失突变株；通过生理功能的检测，我们进一步肯定了ssl0352的突变损伤了NDH-CET的活性，从而导致高光敏感的表型。其次，通过同源序列比对，发现ssl0352的同源基因在莱茵衣藻中缺失，并且与NDH-1复合体存有共迁移；且具有NDH-1复合体亚基的一些特点，如存在于类囊体膜上，表达量少，不影响光系统活性等。基于上述特征，我们确定Ssl0352蛋白为NDH-1复合体的一个新亚基，命名为NdhS。最后，我们发现ssl0352基因的缺失不影响NDH-1复合体的表达与组装。进一步，通过结构域分析，我们发现NdhS具有SH3-like结构域，这一结构域参与了蛋白与蛋白间的相互作用，因此NdhS的缺失可能影响了活性区与NDH-1复合体之间的连接，从而减弱了NDH-CET的活性，具体的作用机理有待进一步研究。
综上所述，本论文成功地分离与鉴定到了蓝藻NDH-1复合体的一个新亚基--NdhS，它的缺失破坏了NDH-CET的活性，但不影响NDH-1复合体的表达与组装。