本实验室前期研究揭示，c-Jun亮氨酸拉链结合蛋白(c-Jun leucine zipper interacting protein，Jlip)可以caspase-3依赖的方式调控转录因子激活蛋白-1(AP-1)的活性，同时，Jlip通过与caspase-3形成正反馈环增强肿瘤细胞对肿瘤坏死因子(tumor necrosis factor, TNF)诱导细胞凋亡的敏感性。本文研究结果进一步揭示，Jlip还是caspase-6的底物，切点位于紧邻N端PH结构域下游的D147。切割产生PH和APH两个片段，后者不同于全长Jlip的质膜定位，而是以均匀分布的方式定位于细胞质。为了进一步寻找ΔPH的相互作用蛋白，我们以其为诱饵，通过酵母双杂交筛选胎肝cDNA文库得到干扰素诱导表达的分子IFP35(interferon-induced protein 35 kDa)，进而通过免疫共沉淀和细胞内共定位技术确证了ΔPH和IFP35之间的相互作用。这些结果提示Jlip可能参与干扰素调控的生理过程。此外，在酵母双杂交实验中，我们还发现，Jlip可以与其自身相互作用，并且在免疫共沉淀实验中得到确证。通过蛋白交联实验揭示，Jlip可以形成二聚体和三聚体形式，其C末端的亮氨酸拉链可能介导了自身的多聚化，因此Jlip可能以多聚体的形式发挥生理功能。