大豆球蛋白和β—伴大豆球蛋白能引起动物尤其是幼龄动物发生强烈的食物过敏反应。目前对β—伴大豆球蛋白致敏性的研究已经达到了亚基水平，其中α、α’亚基已经被成功地克隆和表达并证实其在过敏反应中起着重要的作用。而β—伴大豆球蛋白β亚基的生物学作用尚不清楚，因此，本研究的目的是克隆并表达β—伴大豆球蛋白β亚基以获得较纯的蛋白，为研究其蛋白质功能打下基础。 为了大量获得融合His Tag的重组蛋白用于试验，本研究利用PCR技术体外扩增了β—伴大豆球蛋白β亚基的编码基因，并通过NdeⅠ与XhoⅠ酶切位点将其与质粒载体pET44a连接，构建出pET44a的重组质粒(pET44a—beta)。将重组质粒转化E.coli Rostta gami2(DE3)，IPTG诱导表达，SDS-PAGE、Western—blot验证重组蛋白的表达。超声破碎表达菌，在AKTA FPLC上用Ni亲和柱对重组蛋白进行了纯化。 为了获得β—伴大豆球蛋白的抗体以鉴定重组蛋白的免疫原性，本试验利用等电点沉淀、盐析等方法从脱脂大豆粉中提取获得了粗的7S蛋白，经切胶回收、透析袋电洗脱法纯化后获得了较纯的β亚基，在使用佐剂的情况下免疫BALB/c小鼠获得抗体并通过Western—blot鉴定了重组蛋白的抗原性。 试验成功地克隆和表达了β—伴大豆球蛋白β亚基，并使用Ni亲和层析的方法成功获得了重组β—伴大豆球蛋白β亚基。使用天然的β—伴大豆球蛋白β亚基免疫小鼠获得的抗血清通过Western—blot方法检测重组蛋白，结果证明经纯化后的重组β—伴大豆球蛋白β亚基与天然蛋白具有相同的抗原性。