阿尔兹海默氏病是一种比较普遍的神经退行性疾病，临床上表现为识别和记忆力进行性的减退。在解剖学上则随着记忆力和识别能力的减退而出现脑组织，特别是中枢神经组织结构的改变，包括神经元的缺失、胞外主要由淀粉样蛋白组成的老年斑的沉积和胞内主要由微管结合蛋白TAU组成的紊乱的纤维状沉淀。阿尔兹海默氏病的发生与年龄和遗传因素有关，但是有证据表明淀粉样蛋白前体（APP）的异常水解在AD的起始过程中起着重要的作用。现在已经清楚Aβ的沉积会导致一系列的事件产生，包括TAU的异常磷酸化，由此产生的结果是神经元功能的紊乱和细胞的死亡。因此，对AD治疗方法的研究直接指向了对Aβ的代谢过程的调控，限制Aβ的产生，其中一个主要的方法就是希望利用抑制剂作用于Aβ上游的蛋白酶，从而降低Aβ的产量。 本文构建了一种针对γ-分泌酶的抑制剂的筛选模型。在药物的筛选过程中，针对大量的前体化合物，筛选模型必须保证快速有效，从而达到高通量的效果。由于γ-分泌酶的组成、结构以及作用方式迄今为止仍然还比较模糊，但是γ-分泌酶在组织和细胞的分布比较广泛，因此本文在模型的构建中直接在细胞中转入γ-分泌酶的底物C99，通过ELISA的方法检测Aβ的生成与否评估抑制剂是否有效以及抑制效率。实验获得了稳定转染克隆，通过LiCl检测，模型是有效的，检测方法快速易行。转入的基因融合了荧光蛋白EGFP，以便用于tet诱导系统稳定转染克隆的筛选。