小热休克蛋白(small heat shock protein，sHSP)是一类受热处理后诱导产生的蛋白家族。作为重要的分子伴侣，小热休克蛋白参与细胞骨架稳定、细胞迁移、调节细胞的生长与分化，并与细胞抗凋亡有关。　　 我们从本实验室构建的家蚕cDNA文库中获得了一条序列，全长841bp，其开放式阅读框(ORF)长度为597bp，编码198个氨基酸残基，包含一个高度保守的a,-crystallin结构域。为了制备抗BmHSP22.6蛋白的多克隆抗体，我们将BmHSP22.6基因克隆到表达载体pET-28a上，成功构建了融合蛋白表达质粒pET-28a-BmHSP22.6。将该重组子转化大肠杆菌BL21 Star(DE3)，用终浓度为1mM的IPTG诱导重组菌成功表达了融合蛋白His-BmHSP22.6，超声裂解发现该蛋白以可溶形式存在。经亲和层析纯化的目的蛋白His-BmHSP22.6作为抗原免疫雄性新西兰兔，制备了该蛋白的多克隆抗体，间接ELISA法测得抗体效价达1:6400以上，Western blot检测抗体的特异性良好，该抗体符合进行下一步实验的要求。Western blot检测发现，BmHSP22.6蛋白在家蚕蛾时期和五龄幼虫的头、表皮中的表达量最高。我们对家蚕吐丝期幼虫和蛹进行热激实验，提取不同组织的蛋白，采用ELISA半定量法和Western blot法检测不同组织热激处理后的蛋白表达变化情况。细胞免疫荧光实验结果表明，BmHSP22.6蛋白存在于家蚕卵巢细胞BmN的细胞质中，经热激处理后，表达量显著上升。这些为小热休克蛋白抵抗环境压力（比如热刺激）的保护机制提供了很好的解释。研究BmHSP22.6对溶菌酶聚集的影响时，发现不同浓度BmHSP22.6在不同程度上抑制了溶菌酶聚集，说明其具有分子伴侣功能。