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Y-box结合蛋白家族成员是从细菌到人类细胞中广泛表达的转录因子,也是-类高度保守的顺式作用调元件。人类的Y-box结合蛋白有dbA、dbB和Y-box结合蛋白1(YB-1)等,但在与肿瘤发生关系上研究较为广泛的仍是YB-1蛋白,分子量为43-kDa,它结合在人类MHC Class Ⅱ基因的启动子区,即Y-box DNA序列(CTGATTGGCCAA)上,这些序列的中心为反向的CCAAT box,是一段为所有Y-box结合蛋白识别并结合的高度保守区。Y-box结合蛋白具有三个典型的结构域：氨基酸N末端,富含丙氨酸和脯氨酸,是转录激活的结构域；亲水结构域C末端,为蛋白与蛋白之间相互作用的结构域；冷休克结构域(cold shock domain CSD):高度保守的核苷酸结合域,结合损伤DNA和非特异DNA,参与冷休克结合蛋白自身或异源的聚合,通过基因突变分析,CSD是与DNA和mRNA结合的结构域。YB-1是高度保守的核酸结合蛋白,冷休克域(CSD)蛋白超家族的一员,广泛存在于哺乳动物细胞质和细胞核中,具有多种细胞效能,参与基因转录、翻译调控、DNA损伤诱导修复、抗癌药耐药及环境刺激的细胞反应等。目前的研究表明,YB-1蛋白参与多种肿瘤细胞的进级、退行发育的转化,如在甲状腺肿瘤细胞、乳腺肿瘤细胞、肺癌细胞等已得到证实。本文用免疫组化法和western blot实验检测YB-1蛋白在结肠癌组织中的表达部位及意义。目的：探索y-box结合蛋白1(YB-1)在结肠癌组织、正常结肠组织,结肠癌细胞株、正常结肠细胞株中的表达及其与结肠癌患者临床病理的联系。方法：采用免疫组化法检测YB-1蛋白在103例结肠癌组织及相应癌旁组织、30例正常结肠组织中的表达情况；采用Western blot法检测结肠癌组织、相应癌旁组织、正常结肠组织、人结肠腺癌细胞株LS-174T,正常细胞株NCM460中核移位YB-1蛋白的表达。结果：免疫组化结果显示YB-1蛋白主要表达于癌细胞胞浆,其阳性率为(75.73%,78/103)明显高于癌旁组织(37.86%,39/103)及正常组织(30%,9/30)(P<0.05)。其中37例(35.92%,37/103)结肠癌组织伴有明显核阳性表达,且核阳性表达与结肠癌肿瘤直径大小、有无淋巴结转移、有无远处转移或直接侵犯及癌细胞分化程度等临床病理指标相关(P<0.05)。Western blot检测同样证实核移位的YB-1蛋白在结肠癌组织中(0.382±0.095)明显高于癌旁组织(0.251±0.043)及正常结肠组织(0.238±0.045),其差异有统计学意义(F=21.268,P<0.05)；核移位YB-1蛋白在LS-174T中的表达(0.548±0.031)明显高于NCM460(0.269±0.017),其差异有统计学意义(F=64.273,P<0.05)。结论：在癌旁组织及正常结肠组织中,YB-1蛋白也有一定量的表达,具有一定的生理功能,但在结肠癌组织中,其胞浆的表达量及其核移位明显高于癌旁组织及正常的结肠组织,尤其是在恶性度较高的低分化腺癌中,YB-1蛋白的核移位现象更显著,预示着高表达的YB-1蛋白及其核移位现象在结肠癌的发生及增殖分化密切相关,同时核移位的YB-1蛋白在LS-174T中的表达明显高于NCM460细胞株,进一步证实YB-1蛋白在结肠癌的发生及进展中具有一定的促进作用。