氨基酸是构成生物体的活性分子,参与体内代谢和各种生理活动,是生命活动的物质基础,可分为蛋白氨基酸和非蛋白氨基酸。蛋白氨基酸为组成蛋白质的20种氨基酸,非蛋白氨基酸多为基本氨基酸的类似物或取代衍生物,此外还包括β-、γ-、δ-氨基酸等。无论是蛋白氨基酸还是非蛋白氨基酸都有多种生理功能。金属元素Mn,Co,Zn,Cd等是对人体有特殊生理功能的必需微量元素,常以配合物的形式存在于人体内。氨基酸金属配合物在生物、医药、材料等领域有着广泛的应用。因此,氨基酸金属配合物结构与性质的研究,不仅有着重要的学术价值和应用价值,同时也对探究生命体系的过程有着重要意义。本文采用三种β-氨基酸配体（β-HL¹、β-HL²及β-HL³）与金属盐反应得到十二种配合物,对其中的三种配合物的单晶结构进行了研究。采用两种γ-氨基酸配体（γ-HL¹及γ-HL²）与金属盐反应得到七种配合物,对其中的两种配合物的单晶结构进行了研究。采用两种α-氨基酸配体（L-Glu,L-Gln）与金属盐反应得到一种配合物。本文运用X-射线单晶衍射、X-射线粉末衍射、红外光谱、元素分析、荧光光谱等技术对配合物的结构及性质进行了研究分析。主要内容如下:（1）配体β-HL¹与Zn、Cd的金属盐作用形成了配合物Zn（ClO₄）₂-β-HL¹、Zn（CH₃COO）₂-β-HL¹和Cd-β-HL¹,得到单晶结构[Zn（β-HL¹）₄]·（ClO₄）₂·0.5H₂O和[Cd（β-HL¹）₄]·（ClO₄）₂·H₂O。配体β-HL²与Zn、Co、Mn、Mg的金属盐作用形成了配合物Zn-β-HL²、Co-β-HL²、Mn-β-HL²和Mg-β-HL²。配体β-HL³与Cu、Zn、Co、Ni、Mg的金属盐作用形成了配合物Cu-β-HL³、Zn-β-HL³、Co-β-HL³、Ni-β-HL³和Mg-β-HL³,得到单晶结构[Cu（β-HL³）₂（CH₃OH）₂]·2CH₃OH。（β-HL¹=β-丙氨酸,β-HL²=DL-3-氨基-3-苯基丙酸,β-HL³=3-氨基-3-（4-氯苯基）丙酸）（2）配体γ-HL¹与Zn、Mn、Cd的金属盐作用形成了配合物Zn-γ-HL¹,Mn-γ-HL¹和Cd-γ-HL¹,得到单晶结构[Zn₂（γ-HL¹）₆]·（ClO₄）₄和{[Mn₃（γ-HL¹）₈（OH）]·（ClO₄）₆}_n。配体γ-HL²与Zn、Co、Mn、Mg的金属盐作用形成了配合物Zn-γ-HL²、Co-γ-HL²、Mn-γ-HL²和Mg-γ-HL²。本文对本课题组之前的工作得到的Cu（NO₃）₂-γ-HL¹配合物的磁性进行了详细研究,结果表明配合物Cu（NO₃）₂-γ-HL¹具有反铁磁相互作用。（γ-HL¹=γ-氨基丁酸,γ-HL²=（S）-（-）-4-氨基-2-羟基丁酸）（3）配体α-氨基酸（L-Glu）与Ca的金属盐作用形成了配合物Ca-L-Glu。配体α-氨基酸（L-Gln）与Ca的金属盐作用形成了焦谷氨酸-钙的配合物,与预先设计的配合物不一样,文中分析了原因。（L-Glu=谷氨酸,L-Gln=谷氨酰胺）本论文通过α-、β-和γ-氨基酸配体与金属构筑了结构多样的配合物。主要研究了β-和γ-氨基酸金属配合物的合成、结构及性质。结果表明,相对于α-氨基酸,β-和γ-氨基酸较难形成稳定的金属配合物。由于β-和γ-氨基在与羧基协同配位于金属离子时的空间因素,使得它们常常不能以螯合配位模式配位,甚至不参与配位,因此,β-和γ-氨基酸的配位化学与α-氨基酸配位化学有着显著的不同。另外,β-和γ-氨基酸中不参与配位的氨基又是一种重要的氢键功能基团,为分子间的相互作用提供了重要的途径。所以,本文的研究结果为α-、β-和γ-氨基酸配位化学和超分子化学的研究提供了重要的实验基础和结构信息。