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蛋白纳米纤维聚集的研究可以为人体中蛋白质纤维化自组装导致的帕金森、老年痴呆症等20多种疾病的治疗提供重要借鉴和启示;作为生物材料替生物工程和制药工程提供自组装载体,携带活性成分或药物;为饮料和火腿食品等高糖分和高脂肪的产品中取代多糖类成分和脂肪成分起到增稠作用和降低热量的同时,起到补充氨基酸配比合理、营养均衡蛋白质的作用;作为清水凝胶的促凝剂,起到降低凝胶成本的作用;课题的实施能对医学上蛋白自组装类疾病的治疗、制药工程、生物材料和保健食品的发展有积极的推动作用。本论文以燕麦分离蛋白和燕麦球蛋白为原料,通过氨基酸分析仪、SDS-PAGE、红外光谱仪、园二色谱、敲击式原子力扫描电镜、透射电镜和动态流变仪、动态光散射等研究燕麦分离蛋白和燕麦球蛋白的氨基酸组成、二级结构和聚集等性质;采用原子力扫描电镜和透射电镜在纳米尺度下对影响其纳米纤维形成的理化因素进行比较,并运用多种手段对其纳米纤维的形貌和特性进行表征;通过进一步对燕麦分离蛋白进行分子修饰,达到提高其功能特性的目的,同时深入研究修饰对燕麦分离蛋白纳米纤维形成产生的影响,主要研究结果如下:燕麦分离蛋白OPI的多肽分子量在14.0 kDa到66.0 kDa之间,谷氨酸和亮氨酸含量分别高达24.7%,8.1%;燕麦分离蛋白含有大约7%β-转曲, 19%α-螺旋,和74%β-折叠;敲击式原子力扫描电镜结果显示燕麦分离蛋白主要以两种形状存在,椭球形和碟盘形;在浓度低于0.5 mg/mL时,OPI分子以单个分子形式存在,当浓度高于1.0 mg/mL时,许多OPI分子相互聚集会形成颗粒大小分布不均匀的聚集体;燕麦球蛋白的多肽分子量在10.0 KDa to 70.0 Kda之间,谷氨酸和精氨酸含量分别高达24.2%和9.0%,红外光谱结果表面,燕麦球蛋白含有大约8.5%β-转曲, 10.2%α-螺旋, 81.3%β-折叠。原子力扫描显微镜结果表明燕麦球蛋白分子主要以椭球形式存在,在球蛋白分子浓度低于0.1 mg/mL时,球蛋白分子以单个分子形式存在,当浓度高于0.5 mg/mL时,球蛋白分子即自组装形成颗粒大小分布不均的聚集体;动态光散射结果表明球蛋白的平均水合半径大约为39.8nm,颗粒大小主要在6nm-200nm之间,其中,水合半径在6nm左右的颗粒数量占总数的90%以上,具有较大水合半径的是球蛋白自组装形成的聚集体,研究结果与原子力扫描电镜和透射电镜结果一致。燕麦球蛋白分子能在85°C,蛋白浓度110 mg/ml, pH 2条件下,加热24小时的过程中形成直径12nm左右,长度010μm的纳米纤维,纳米纤维的平均长度与加热时间成正相关,而纤维直径基本保持一致,具有螺旋周期结构;纳米纤维形成过程中燕麦球蛋白分子二级结构和三级结构显著发生变化,同时伴随着多肽链的降解,在12小时后,体系中多肽的分子量降低到<20 kDa以下,β-折叠含量显著增加。燕麦分离蛋白能在pH2,85°C,搅拌速度400rad/s条件下随着加热时间的延长形成长度07μm的纳米纤维,纳米纤维长度分布不均但直径基本相同,具有螺旋周期结构;体系中蛋白分子的水合半径Rh随着加热时间延期逐渐增加;燕麦球蛋白与燕麦分离蛋白的不同之处在于燕麦球蛋白在搅拌速度为0rad/s的情况下也能形成纳米纤维,燕麦球蛋白在同样条件下,纤维的平均长度更长,颗粒形成纤维的转化率更高,纤维的螺旋结构、二级结构和三级结构的变化程度、多肽分子量降解的速度有所差异;盐离子强度（0150 mM）会影响燕麦蛋白纳米纤维的形成,随着盐离子浓度的增强,纳米纤维的平均长度会减小,而直径基本保持一致,但是纤维变得弯曲;当离子强度增加到50 mM或以上时,纳米纤维发生团聚。通过PEG基团对燕麦分离蛋白进行分子修饰,改变其水溶性等理化性质,并用FTIR和HNMR对修饰产物进行鉴定,结果表明,通过反应能成功将PEG嫁接到燕麦分离蛋白分子上,显著改善了燕麦分离蛋白的水溶性。PEG通过醚的方式结合到了燕麦分离蛋白质OPI上,改性后,红外光谱中OPI-PEG在1105 cm-1处出现较强吸收,为结合醚键吸收,843, 963, and 2886 cm-1处也出现吸收,为PEG特征吸收。OPI-MPEG蛋白的特征吸收未变,在1658 cm-1,1536 cm-1处仍有较强吸收。OPI-MPEG核磁结果显示在3.329 ,3.651,3.598 PPM处出现较强波峰,其他波形相对于OPI未变;修饰后的蛋白分子β-类结构含量降低,对其纳米纤维的形成有抑制作用。