本文对精氨酸在ATP酶水解反应中可能的作用、精氨酸本身与其它分子间非共价相互作用以及分子构象的变化进行了探讨。　　 首先，利用FT-IR、1H NMR、13C NMR、31p NMR、H-H NOESY、酸度滴定和荧光等方法对精氨酸和ATP之间的氢键分子识别作用进行了比较深入的研究。证明这种非共价键相互作用对精氨酸的电荷分布及其分子构象产生了明显的影响。ATP的γ-P和精氨酸胍基之间存在着通过氢键而产生的分子识别作用。在水溶液中，ATP和精氨酸能够形成1:1的氢键加合物。在分子识别过程中，精氨酸的构象由部分折叠型通过其端基相对于骨架碳原子的扭转而转变成为完全伸展构象。　　 其次，利用IH NMR、31p NMR以及荧光光谱等方法研究了Mg2+，Na+，K+和NH4+离子对精氨酸和ATP之间相互作用的影响以及由此带来的精氨酸构象变化。并考察了精氨酸对ATP水解反应速率的影响作用。实验证明，金属Mg2+离子配位于ATP的β-磷酸根和γ-磷酸根，对ATP腺嘌呤荧光以及精氨酸胍基有一定的影响。而精氨酸和ATP之间的氢键对ATP水解反应没有明显的影响作用。　　 另外，利用UV-vis、荧光以及X-光衍射实验等方法对二水合二氯精氨酸构象以及腺嘌呤中π-π堆积作用进行了研究。重点讨论了影响精氨酸构象变化的主要因素以及π-π堆积对ATP在水溶液中存在方式的影响。实验证明，水溶液中精氨酸和ATP之间的氢键相互作用没有显著影响ATP的腺嘌呤堆积方式。在腺嘌呤硫酸合水晶体结构中，腺嘌呤形成层状堆积，而水分子和硫酸根阴离子分布其中，通过分子间氢键呈现“盐桥”或“三明治”式的作用。　　 在二水合二氯精氨酸晶体结构中，精氨酸分子以顺式和反式两种构象沿C轴方向交错排列，而羧基氧原子和相邻分子中的α-氨基N-H以氢键相连，形成常见的“头尾”相连构型。分子中的结晶水参与氢键的形成，类似“盐桥”作用；氯离子参与电荷平衡并和精氨酸的N-H形成较强的氢键作用和静电吸引力。精氨酸端基的扭转能够产生较大的力矩，使键合的底物产生较大的空间位置移动，这种作用和精氨酸残基在F1-ATPase酶中的作用类似。　　 最后，在实验基础上对前人提出的F1-ATPase酶上MgATP的水解反应机理假说进行了补充，认为在该酶催化水解反应中，MgATP和β-Arg182的键合是水解过程的引发步骤，由此导致了F1-ATPase酶亚基α和β的构象发生了变化，从而推动具有结构柔韧性的γ亚基旋转90°。在这其中，aArg376以及pArg182在MgATP的水解过程中具有多重功能。在ATP酶键合口袋周围，环绕着MgATP底物形成的多点氢键键合网状结构对降低反应活化能，稳定过渡态以及传递分子构象变化信息具有重要的意义。