在生物体内,蛋白质二聚体的形成是很多蛋白质行使功能的前提。蛋白质二聚体构象的解析与预测是结构生物学与生物信息学研究的重要领域之一。长久以来,蛋白质-蛋白质对接已成为预测二聚体构象的重要方法。但该法在应用时耗时长且准确率偏低。因此,为了提升蛋白质分子对接的预测准确率,本论文提出了以二聚化界面预测为指导的优化分子对接流程。实验结果显示,新流程具有82.3%二聚化界面预测准确率,二聚体预测构象与实际晶体结构的吻合程度达74%。经过与在线分子对接服务器HEX的对比,新流程预测的二聚体构象平均RMSD值优于HEX预测结果近2倍。由此可见,本文开发的分子对接优化流程能极大地提高预测蛋白质二聚体构象的准确率。为了进一步应用新流程,我们将抗艾滋病药物的重要靶点,HIV-1整合酶(IN)作为研究对象。HIV-1IN被发现存在同源二聚体现象,因而我们使用新对接优化流程成功预测了全长HIV-1IN同源二聚体构象,并运用分子动力学模拟研究碳纳米管(CNT)结合对于HIV-1IN单体及二聚体活性的影响。模拟结果显示CNT能够与HIV-1IN单体或者二聚体的CTD结构域稳定结合,并诱导二聚体结构发生较大变化,从而影响HIV-1IN二聚体与DNA的结合。进一步研究还表明CNT可作为一个HIV-1IN的给药系统,稳定地携带HIV-1IN小分子抑制剂。本部分结果可为新型抗艾滋病药物或艾滋病治疗给药系统的开发提供有价值的指导信息。