本文通过PCR方法扩增到无信号肽无内含子的植酸酶phyB基因，PCR产物被克隆到pUCm-Tvector上，并进行测序，基因序列与文献报道的相比有7个碱基不同，3个氨基酸不同，活性中心没有任何变化，成熟肽共有460个氨基酸。将植酸酶phyB基因与穿梭质粒pPIC9K连接，构建重组质粒pPIC9K-phyB，用电转法转化毕赤酵母GS115，用RDB、MM、MD培养基筛选到转化子。在甲醇的诱导下，该植酸酶phyB基因在毕赤酵母中得到了表达。经SDS-PAGE凝胶电泳分析，该重组蛋白的分子量为75KD，而该植酸酶在大肠杆菌DH5α表达系统中表达的分子量为60KD，这可能是由于糖基化的结果。酶学性质检测发现，表达的植酸酶的最适作用温度为65℃，比野生原始菌株的提高了10℃；诱导pH值为5.5时，蛋白的表达量最高，为10528.6U/ml，是野生菌株的2.8倍；最适作用pH值为2.5，与报道的一致；在70℃的条件下处理5min，该酶的相对酶活力为90％，处理60min后相对酶活力为40％；在75℃时处理5min，该酶的相对酶活力为50％，处理10min后相对酶活力为10％。