真核细胞利用细胞自噬过程来降解损伤的细胞器、错误折叠的蛋白以及入侵的病原体。并且在饥饿刺激下，自噬水平提高以降解细胞中的物质来产生氨基酸等小分子，满足细胞的物质能量需要。研究发现，该过程参与多种病理生理过程如神经退行性疾病、肿瘤抑制、生长发育等。　　 在本论文中，我们主要的兴趣在于细胞自噬过程中Atg1、Atg2、Atg18、Atg21是如何对Atg8与Atg9的循环产生影响，以及这四个蛋白之间是如何相互作用的。在这些蛋白中，Atg1是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，它在其他自噬蛋白向PAS(前自噬体结构)的招募及从PAS的解离中发挥作用；Atg2和Atg18之间能相互作用，这两个蛋白促进了Atg9从PAS向外周位点的逆向运输；此外，Atg18除了在自噬中发挥作用外，还参加从液泡到高尔基体的逆向运输过程；而Atg21是Atg18的同源蛋白。据报道，Atg8能调控自噬体膜的大小。它能与PE(磷脂酰乙醇胺)共轭结合。而Atg9是在细胞外周位点与PAS之间循环。　　 我们通过酵母双杂交(Y2H)的手段检测到：Atg1与Atg2、Atg1与Atg18之间有较强的相互作用，Atg2自身也有较强的相互作用，Atg2与Atg18之间的相互作用则相对较弱一点。而在Atg1激酶活性丧失的突变体中，我们没有检测到Atg1D211A与Atg18的相互作用。