【摘 要】
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蛋白质泛素化是细胞内最普遍和最重要的翻译后修饰之一。细胞内蛋白质的降解主要通过泛素-蛋白酶体或溶酶体-自噬途径来完成。p62/SQSTM1作为一种信号转导途径中的支架蛋白,是
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蛋白质泛素化是细胞内最普遍和最重要的翻译后修饰之一。细胞内蛋白质的降解主要通过泛素-蛋白酶体或溶酶体-自噬途径来完成。p62/SQSTM1作为一种信号转导途径中的支架蛋白,是细胞内多种蛋白复合物的主要成分。其结构域可与多种蛋白质相互作用,介导多种细胞功能,包括细胞信号转导、受体内化、蛋白质稳态和基因转录调控等。p62在选择性的自噬途径中发挥重要的作用,是最早发现的自噬受体,同时也是自噬途径的底物。p62基因位点编码两种亚型(isoform),分别是isoform1和isoform2。Isoform1是标准的全长形式,而isoform2与isoform1相比,N端84个氨基酸发生了缺失,即缺失了PB1结构域。p62这两种不同的亚型功能是否相同,目前尚不清楚。在本研究中我们发现,与p62L不同,p62S通过泛素-蛋白酶体途径降解。通过酵母双杂交技术,我们发现E3连接酶TRIM72与p62S相互作用,促进p62S泛素化,从而加速p62S降解。我们进一步发现p62S是p62L的一种负调控isoform,抑制p62L自噬受体的功能。综上所述,我们的研究揭示p62的isoform对自噬负向调控的可能机制,并为探索自噬相关疾病提供了理论基础和参考依据。
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