【摘 要】
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自从20世纪60年代末,抗冻蛋白(antifreeze protein, AFP)首次在南极Mcmurdo海峡栖息的一种鱼(Trematomus borchgrevinki)血液中发现以来,已在多种植物,昆虫及微生物中发现。
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自从20世纪60年代末,抗冻蛋白(antifreeze protein, AFP)首次在南极Mcmurdo海峡栖息的一种鱼(Trematomus borchgrevinki)血液中发现以来,已在多种植物,昆虫及微生物中发现。抗冻蛋白是一类能够降低水溶液的冰点而不改变熔点的多肽,而冰点和熔点之间的差值为热滞活性值。抗冻蛋白能够抑制冰晶的形成和体积增长以及重结晶,并能改变冰晶形态。抗冻蛋白可以应用于细胞、器官和组织的低温保存,提高细胞、器官和组织的保存效率,对器官移植领域的发展具有重要作用。昆虫抗冻蛋白在空间结构方面不同于植物抗冻蛋白和鱼类抗冻蛋白,其热滞活性远远高于这两种蛋白。本实验室已从新疆准噶尔盆地中的准噶尔小胸鳖甲(Microdera punctipennis dzungaricakasz)和戈壁琵琶甲(Blaps kashgarensis bates)等几种新疆荒漠甲虫中克隆得到抗冻蛋白基因。本研究工作主要包括五部分:1、用原核表达系统表达戈壁琵琶甲抗冻蛋白(BkAFP972);2、戈壁琵琶甲抗冻蛋白(BkAFP972)原核表达产物的纯化、鉴定及功能检测;3、研究戈壁琵琶甲抗冻蛋白(BkAFP972)的生物学功能;4、准噶尔小胸鳖甲抗冻蛋白基因真核表达产物的理化性质研究;5、抗冻蛋白功能检测方法的研究。一、用原核表达系统表达戈壁琵琶甲抗冻蛋白(BkAFP972)。将BkAFP972基因构建到原核表达载体pGEX-4T-1上,经DNA测序和质粒DNA的酶切鉴定证明所构建的重组质粒是正确的。含有原核表达质粒pGEX-4T-1-BkAFP972的大肠杆菌DH5α,经IPTG诱导表达后SDS-PAGE检测,确定有分子量为36KD的蛋白表达,与GST- BkAFP972理论分子量一致。BkAFP972蛋白的原核表达为其后续纯化制备打下基础。二、戈壁琵琶甲抗冻蛋白原核表达产物的纯化、鉴定及功能检测。首先,诱导含有原核表达质粒pGEX-4T-1- BkAFP972的大肠杆菌DH5α,使其大量表达BkAFP972蛋白。然后,收集并超声波裂解菌体,再将菌体的裂解液通过谷胱苷肽琼脂糖柱纯化抗冻
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