米糠蛋白是公认的均衡、品质优良的氨基酸的良好来源,富含赖氨酸（人体内的一种限制性氨基酸）等必需氨基酸,其氨基酸组成接近粮农组织/世卫组织建议。此外,米糠蛋白质是产生过敏反应的蛋白质含量最低的,可应用在无麸质和婴儿奶粉等方面。米糠谷蛋白作为米糠蛋白中的不溶性成分,因其这一特性,抑制了其自身功能特性的发挥。为改善米糠谷蛋白的理化指标及其功能特性,拓宽米糠谷蛋白的加工利用领域,本文以新鲜米糠为原料提取出的米糠谷蛋白,分别与β-环状糊精、卡拉胶复合热聚集,并分别对其复合物的乳化活性和乳化稳定性等功能性质以及浊度、粒径、十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）、扫描电镜（SEM）、表面疏水、傅里叶红外光谱（FT-IR）、荧光光谱等结构特性进行表征分析,以期改善米糠谷蛋白复合聚集体的功能特性,为拓宽米糠谷蛋白的应用领域提供基础研究。主要研究内容和结果如下:通过破壁联合Osborne法提取米糠谷蛋白,提取得到的米糠谷蛋白提取率为71.2%,纯度可达70.5%,SDS-PAGE实验表明提取出来的蛋白的亚基组成与米糠谷蛋白相匹配,且米糠谷蛋白复合热聚集体与天然的米糠谷蛋白相比,乳化活性以及乳化稳定性均显著提高。米糠谷蛋白与β-环状糊精复合形成的热聚集体和米糠谷蛋白与卡拉胶复合形成的热聚集体的乳化活性最佳分别为16.89±0.65m~2·g-1和18.81±0.57m~2·g-1,乳化稳定性最佳分别为95.606±8.354min和27.02±1.69min。由此可看出,米糠谷蛋白与β-环状糊精复合聚集体的乳化活性低于米糠谷蛋白与卡拉胶复合聚集体,而乳化稳定性明显高于米糠谷蛋白与卡拉胶复合聚集体。米糠谷蛋白与β-环状糊精复合热聚集,以共价键的形式形成分子间氢键,结合形成复合聚集体。在加热温度为80℃,加热时间为200min时,米糠谷蛋白受热蛋白结构打开,二级结构遭到破坏,部分β-折叠转化为了α-螺旋和β-转角,失去了规则有序的二级结构,蛋白结构重排,以共价键的形式与β-环状糊精的糖链结合,形成了分子间氢键,同时蛋白质表面疏水性增加,分子内部的疏水基团暴露,改变了聚集体表面的疏水基团和亲水基团的比例,使得复合聚集体分子更好的结合到油水的界面,亲水亲油值达到稳定,从而导致米糠谷蛋白与β-环状糊精复合热聚集体的乳化稳定性明显改善。而米糠谷蛋白与卡拉胶复合热聚集,以共价键结合形成复合聚集体。在pH11碱性条件下加热200min,米糠谷蛋白受热蛋白二级结构破坏,α-螺旋转化为β-折叠和β-转角,疏水基团暴露,蛋白质分子内的游离巯基与卡拉胶糖基氧化,形成二硫键,使得米糠谷蛋白以共价键与卡拉胶相结合,形成粒径较小的可溶性聚集体,米糠谷蛋白分子内部的疏水基团出现在聚集体表面,增大了聚集体颗粒与油相的接触面积,使复合聚集体分子更好地结合到油水界面,增加了复合聚集体的乳化特性。