真核细胞在进化上的一个典型特征就是细胞质膜系统区室化，形成各种独立的膜结构细胞器。细胞内部不同膜结构细胞器之间的物质运输，因依赖于囊泡来完成，因此又称为囊泡运输。RabGTPase在囊泡运输过程中起重要的调节作用，是囊泡运输的分子开关。Rab10是Rab蛋白家族中的一员，已经证明在极性细胞货物分子向基底侧循环的囊泡转运过程中起调节作用，Rab10还与内质网（ER）的动态形态相关，同时Rab10还能通过调节GLUT4受体的易位参与胰岛素介导的信号通路调节。然而到目前为止，除了Rab10的GEF、GAP以及某些分子马达蛋白外，在囊泡转运过程中与Rab10相互作用的其它蛋白并没有被研究报道。　　因此选用Hela细胞为载体，通过外源HA-Tag标记的Rab10、Rab10Q68L、Rab10T23N以及内源Rab10的免疫共沉降（coimmunoprecipitation，Co-IP）实验筛选，结合质谱（mass spectrometry, MS）鉴定在囊泡转运过程中与Rab10相互作用的蛋白。基于此，初步探索了Rab10在转铁蛋白（Tfn）以及主要组织相容性复合体Ⅰ（MHCⅠ）囊泡转运过程中的作用。　　Co-IP实验筛选并且质谱鉴定出微管蛋白tubulin可能与Rab10存在相互作用，进一步Co-IP和免疫印迹（Western Blotting，WB）实验证明了Rab10以及Rab10Q68L与tubulin存在相互作用，而失活状态的Rab10T23N与tubulin则不存在相互作用。我们的研究表明，Rab10参与调节Tfn胞内运输载体的形成。因为Rab10、Rab10Q68L与Tfn存在共定位，而且Tfn会滞留在Rab10Q68L形成的环状空泡中，而当Rab10处于常失活状态时，Tfn循环上膜时候形成的管状结构会减少。另外我们的研究还发现Rab10的突变与否对于MHCⅠ在胞内的分布并没有太大影响，而且不同状态下的Rab10与MHCⅠ的共定位比例都比较低。虽然我们在Hela细胞中的研究并没有发现Rab10突变对于MHCⅠ转运造成的显著影响，但并不能排除Rab10在通过网格蛋白非依赖的胞吞途径（clathrin independent endocytosis，CIE）途径胞吞的货物分子运输中的作用，还需要更多的实验证明。