【摘 要】
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该文对两个保守的胰岛素残基A16亮氨酸和B17亮氨酸对胰岛素序列折叠性的作用进行了研究.通过蛋白质工程方法制备了四个重组单链胰岛素(PIP)类似物([A16Va1]PIP,[B10Asp,A8His
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该文对两个保守的胰岛素残基A16亮氨酸和B17亮氨酸对胰岛素序列折叠性的作用进行了研究.通过蛋白质工程方法制备了四个重组单链胰岛素(PIP)类似物([A16Va1]PIP,[B10Asp,A8His,A16Va1]PIP,[B17Val]PIP和[B17Asp]PIP).通过对这些蛋白质理化特性的测定和体外折叠试验,我们发现[A16Val]PIP和[B10Asp,A8His,A16Val]PIP的三级结构比野生型PIP松散,折叠效率和产率也相对较低,而[B10Asp,A8His,A16Val]PIP和[B17Asp]PIP的三级结构、折叠效率和产率则几乎与野生型PIP相同.这些明显的差异说明这两类PIP突变体在体外可能具有不同的折叠机制,A16亮氨酸和B17亮氨酸对胰岛素的序列折叠性有不同的作用.
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