嗜热蛋白由于其特殊的高温下的热稳定性，引起人们强烈的关注。嗜热蛋白和它们的同源非嗜热蛋白具有相似的序列、结构和功能，却存在很大的，如耐热性、耐酸碱性等物理性质的差异。这种差异究竟是什么因素引起的，是人们非常关心的课题。虽然人们对此从实验、模拟等各个方面做了大量的研究，但目前仍然没有一个确定的结论。 最近很多工作都认为嗜热蛋白的超热稳定性和它们的构象刚性不存在必然联系，我们采用水溶液中的分子动力学方法研究两个核糖核酸酶，也得到了同样的结论。这两个核糖核酸酶一个是嗜热蛋白，来源于栖热菌，一个是它的同源非嗜热蛋白，来源于大肠杆菌。每个蛋白在310K的常温和340K的高温下分别进行了三次5ns的模拟。模拟重现了每个蛋白在相应温度的动力学行为。虽然只有非嗜热蛋白在高温下显示出比较明显的稳定性丧失，但是嗜热蛋白在两个温度下都显示出比非嗜热蛋白的构象柔性更好。当比较两个蛋白的局部片断时，不同片断的构象波动随温度的改变是不一致的。位置协方差矩阵的主成分分析表明，两个蛋白的构象运动空间有很大的重叠，在340K嗜热蛋白的集合运动和非嗜热蛋白存在明显差异，前者要大于后者。所以嗜热蛋白中全局构象的刚性不是热稳定性的决定因素，虽然在低温时它会因为限制一些功能性运动使酶活性减弱。我们提出一个假设，在嗜热蛋白中，静电相互作用对于构象的柔性和超热稳定性的作用，比在非嗜热蛋白要重要。因为静电相互作用比其他的稳定化因素更能容忍构象的波动。