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NLR受体是一类重要的模式识别受体，通常介导炎症小体信号通路的活化。此外，已有研究表明，许多NLR受体和可以参与到先天性免疫反应的调控中来，包括调控NF-κB信号通路的活化和IFN-β的生成。作为最重要的NLR受体之一，NLRP3因其介导的炎症小体可以发挥广泛作用为被人们所熟知。但是，NLRP3蛋白是否参与到NF-κB信号通路和IFN-β生成的调控仍然不清楚。 本文对NLRP3在NF-κB信号通路中的作用进行了研究。我们发现，NLRP3过量表达可以抑制LPS和TNF-α刺激引起的NF-κB信号通路活化。进一步研究表明，NLRP3可以与NF-κB信号通路上的关键接头蛋白TRAF2和TRAF6发生相互作用，并可以抑制TRAF6的泛素化。在此过程中，NLRP3的LRR结构域发挥着关键作用。下调NLRP3的表达可以促进NF-κB信号通路上关键蛋白的磷酸化，进一步证实了NLRP3的功能。此外，我们发现过量表达NLRP3也可以对IFN-β信号通路的激活发挥一定的抑制作用。我们的研究将为进一步了解NLRP3基因的功能提供新的线索。杆状病毒因其可以高效转导哺乳动物细胞而被视为一种潜在的基因治疗载体。它在昆虫细胞和哺乳动物细胞的感染或者转导过程是由其囊膜蛋白介导的。但是对于杆状病毒的受体和与其囊膜蛋白相互作用蛋白的鉴定尚缺乏相关研究。构建了一株可以自生物素化的AcMNPV杆状病毒。该重组病毒仍具有感染昆虫细胞和转导哺乳动物细胞的能力。使用这种重组病毒，结合交联—质谱技术，我们从BHK-21表面分离到了一条与AcMNPV GP64蛋白结合的蛋白条带。我们的研究为与杆状病毒囊膜蛋白相互作用蛋白（包括受体蛋白）的鉴定提供了一种有用的工具和方法。