金属硫蛋白（Metallothionein，MT）是一类能够调节必需金属代谢和重金属解毒的金属蛋白质，它对金属离子的捕获，释放和转移行为都是动态的细胞过程。实时监测这一系列过程中蛋白质的结构变化对研究这类蛋白质的结构与功能之间的关系具有深远的生物学意义。 本文我们引入扫描电化学显微镜（Scanning Electrochemical Microscopy，SECM）-表面等离子体激元共振（Surface Plasmon Resonance，SPR）联用技术，实时研究了表面固定的硫蛋白与Cu2+的相互作用过程。结果表明，这一新型联用技术不仅能够控制金属键合的程度，还能检测硫蛋白与金属离子的结合情况以及相关动力学过程。本文对脱金属硫蛋白（apo-metallothionein，apo-MT）捕获Cu2+以及MT释放Cu2+的分步过程进行了解释，说明了三个稳态结构所包含的不同金属离子个数5、9、12，并对结合过程进行了动力学分析。另外，由于在固体电极上原始状态下的MT的伏安信号通常不明显，因此，本文的研究使这一联用技术的应用范围也得到了拓展，即可对不具电化学活性的蛋白质进行研究。 在此基础上，我们将这一研究模型应用到检测apo-MT与Hg2+的结合作用。实验测得apo-MT对Hg2+的饱和结合数为18；当Hg2+的量为apo-MT的120倍时，MT结构遭到破坏。