儿茶素具有很强的抗氧化性能,能预防许多疾病,一直是人类营养和功能食品的重要研究内容,但由于结构的不稳定性,很容易被氧化并降低其生物活性。血红素(Heme)是一种蛋白质辅基,在生物体内发挥重要生理功能,血红素具有一定的细胞毒性,当浓度过高时能催化产生活性自由基,使组织和细胞产生严重损伤。血浆蛋白质是生物体内重要的组成部分,在生物体内常发挥药物载体的作用,血浆蛋白质与活性小分子的相互作用决定着小分子在体内的生物活性和利用率,故可以选择合适的蛋白载体来结合这些活性成分形成蛋白质-配体复合物,以同时提高儿茶素的稳定性和降低血红素的细胞毒性。本文主要研究内容分为两部分:1、首先研究了牛血清白蛋白(Bovine Serum Alumin,BSA)与四种儿茶素{表没食子儿茶素没食子酸酯(Epigallocatechin Gallate,EGCG)、表没食子儿茶素(Epigallocatechin,EGC)、表儿茶素没食子酸酯(Epicatechin Gallate,ECG)、表儿茶素(Epicatechin,EC)}之间的相互作用,采用荧光光谱法和分子对接技术,结合Stern-Volmer方程计算它们之间的结合常数。结果表明,四种儿茶素与BSA结合能力的顺序为:ECG>EGCG>>EGC≈EC,这与儿茶素B-环上的羟基数、C-环上的没食子酰基结构有关,且四种儿茶素与BSA的作用机制均为静态猝灭,都能生成蛋白质-配体复合物;EGCG和ECG与BSA的主要结合区域在位点1上,而位点1和2都不是EC和EGC在BSA上的主要结合区域。2、接着研究了四种血浆蛋白质{BSA与三种人血液中的主要血浆蛋白:人血清白蛋白(Human Serum Alumin,HSA)、免疫球蛋白G(Immunoglobulin G,IgG)、纤维蛋白原(Fibrinogen,FG)}与EGCG和/或Heme的相互作用,主要利用荧光光谱、分子对接技术和紫外-可见吸收光谱,结果表明,EGCG与四种蛋白质结合能力的顺序为:BSA>HSA>IgG>FG,而Heme与这四种血浆蛋白质结合能力的顺序为:HSA>BSA>IgG≈FG,这些不同的结合能力主要与蛋白质上的疏水结构有关,四种血浆蛋白质与EGCG或Heme的相互作用都是静态猝灭机制,都能生成蛋白质-配体复合物;EGCG与HSA主要结合区域在位点1上,位点1和2都不是Heme与HSA的主要结合区域;HSA可以同时结合EGCG和Heme并形成蛋白质-双配体复合物,其中,复合物中EGCG的抗氧化能力比游离态EGCG有所提高,并且复合物中Heme的细胞毒性进一步被抑制。