【摘 要】
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转录因子激活蛋白-1(activator protein-1,AP-1)受环境变化包括应激、辐射、生长因子信号等的刺激而激活,调控细胞生命活动的许多重要过程,如细胞增殖、凋亡、分化等,是一个环境
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转录因子激活蛋白-1(activator protein-1,AP-1)受环境变化包括应激、辐射、生长因子信号等的刺激而激活,调控细胞生命活动的许多重要过程,如细胞增殖、凋亡、分化等,是一个环境感应分子,其活性受到严谨、动态的调控。原癌基因c-Jun编码的蛋白是AP-1因子的核心组成成分。c-Jun的活性调控发生在两个水平:转录调控和翻译调控。后者包括磷酸化与去磷酸化、乙酰化、泛素化和被相互作用蛋白调控等。本文鉴定了一个新的AP-1抑制蛋白,c-Jun亮氨酸拉链结合蛋白(C-(?)un (?)eucine zipper (?)nteracting (?)rotein,Jlip)。Jlip是一个以质膜定位为主的蛋白,其N端的PH结构域是质膜定位所必需的。全长Jlip与核定位的c-Jun不能结合。在放线菌酮诱导的细胞凋亡过程中,Jlip可以被caspase-3切断,同时伴随Jlip分子的移位,即从质膜向细胞质再向细胞核内转移。切割产生的C端片段通过与c-Jun的直接相互作用可以显著地抑制AP-1的活性,而全长Jlip对AP-1只有较弱的抑制作用。还发现,Jlip增强细胞对放线菌酮诱导凋亡的敏感性,提高caspase-3活性和细胞凋亡率。此外,Jlip可以阻止放线菌酮诱导的p53降解,其机制是Jlip激活ATM,ATM磷酸化p53,导致p53N末端Ser15位磷酸化水平升高,进而增强其稳定性。这些结果揭示了AP-1调控的一条新途径,即Jlip以caspase-3依赖的裂解、移位方式调控AP-1的功能。Jlip可增强细胞对凋亡信号的敏感性。Jlip在某些特定的条件下,激活ATM,保护p53不被降解。因此,Jlip既是AP-1的抑制蛋白,又是ATM的激活蛋白。
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