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转谷氨酰胺酶（TGase）可以诱导蛋白分子形成共价交联，从而提高凝胶性能，改善凝胶类食品的质构。蛋白稳定乳液凝胶作为一种对脂溶性生物活性物质包埋、释放载体，已越来越受到学术界和工业界的关注，因此，研究TGase诱导的蛋白乳液凝胶的形成与性质，对于开发新型功能性食品具有重要意义。本文以大豆分离蛋白（SPI）为蛋白原料，研究了油相比例、搅拌方式及酶的添加方式对TGase诱导的SPI乳液凝胶的形成、流变性及微结构的影响，并探索了其形成机理。主要结果如下:1．通过对不同油相比例（φ=0.2-0.6）的酶促SPI乳液凝胶的动态粘弹性及微观结构的分析，发现酶的共价交联作用对乳液凝胶性能的影响与油相比例密切相关。随着油相比例的增大，乳液凝胶的弹性模量（G’）和持水性逐渐显著并增加，不同油相下形成的乳液凝胶的微观结构和凝胶机制存在一定的差异：其中高油相下，凝胶机制为包裹在油滴表面的蛋白通过酶的共价交联作用而发生聚集，低油相下则类似于蛋白凝胶。2．在酶处理过程中通过搅拌（连续式和点动式），制备得到两类“搅拌型”酶促SPI乳液凝胶。对乳液凝胶的性能及微观结构分析表明，搅拌作用显著提高了凝胶的形成效率及机械强度。随着油相比例的增加（φ=0.2，0.4，0.6），酶促乳液凝胶的G’值与持水性依次增大，其中点动式搅拌下的凝胶性能更好。对比分析发现，不同搅拌方式下形成的乳液凝胶的相互作用力存在明显的不同：点动式搅拌中，凝胶的主要作用力为二硫键、疏水相互作用以及静电作用，而连续式搅拌的凝胶主要作用力则为二硫键和酶的共价交联。3．乳化前添加低浓度的微生物转谷氨酰胺酶（MTGase），可显著改善酶促SPI乳液凝胶的形成过程，并且形成的凝胶强度更大。经过流变性能及微观结构分析，发现随着酶浓度的增大、酶反应时间的延长、油相比例的提高，此类乳液凝胶的G’值均明显升高。此外，乳液凝胶的强度与油相比例密切相关，低油相下，蛋白的共价交联和疏水相互作用促进了凝胶网络的增强，而在高油相下，其强度则与酶的共价交联以及油滴对网络结构的填充作用有关。