通过非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，从Trichoderma reesei天然纤维素水解酶中分离纯化得到一相对分子质量约为65 000的蛋白。分别以对硝基酚-β-葡萄糖苷(pNP-Glu)，对硝基酚-β-半乳糖苷(pNP-Gal)，对硝基酚-β-纤维二糖(pNPC)对硝基酚-β-半乳糖苷(oNP-Gal)和微晶纤维素(Avicel)作为底物，均检测出该蛋白的水解活性，并且具有CMC-Na弱活性，分析后确定该成分为CBHI。以pNP-GIu为底物，45℃时，其水解酶性质的米氏常数Km=3.04mg/ml，Vlnax=3.77μmol/rnin。 用DNS法和对硝基苯酚法分别检测了CBH I与底物pNP-Glu在180min反应时段内产物还原糖和对硝基苯酚的含量变化。结果显示在封闭的反应体系中有明显的可逆反应存在，并出现了周期性振荡特征，表现出了糖苷合成活性。水解产生还原糖和对硝基苯酚的量，呈现出分别为25.43±8.34min和36.25±2.50min的含量增减振荡周期。与此同时，为了证实该酶的糖苷合成活性的存在，以葡萄糖作为底物与酶反应，得到了17.00±4.83min的葡萄糖含量周期性波状振荡结果。对底物为pNP-Glu，反应15min后的产物乙酰化处理，进行GC/MS分析。研究结果证实了产物中有含二糖结构类型成分，揭示了这个酶的糖苷合成的特点。这是首次证实瑞氏木霉能产生具有糖苷合成活性的CBH I。 运用激光拉曼光谱方法，对CBH I溶液进行酶分子的结构分析。并且比较了CBH I与不同结构的底物(pNP-Glu、pNP-Gal和oNP-Gal)发生作用后酶分子的主链结构、芳香族氨基酸残基以及氢键的状态的变化情况。在CBH I和分别加入底物pNP-Glu、pNP-Gal和oNP-Gal得到的拉曼图谱中，二硫键的构象都以扭-扭-反为主，“暴露”的酪氨酸分别占67.59％、68.40％、66.13％和69.24％，根据I<,850>/I<,830>的比值可以判断酪氨酸酚羟基既可做氢键供体，又可以是氢键受体。在CBH I中和加入底物oNP-Gal后，色氨酸侧链具有较多的疏水性，属于弱氢键供体；分别加入底物pNP-Glu和pNP-Gal后，酶分子中的色氨酸结构受到了影响，属于强氢键供体。肽单位中NH分析表明，分别加入底物oNP-Glu和pNP-Gal酶分子中质子供体增多，而加入底物oNP-Gal后变化不明显。