肽聚糖识别蛋白（peptidoglycan recognition protein，PGRP）是生物体内天然免疫系统中识别肽聚糖和含肽聚糖细菌的系列高度保守的模式识别受体。其特点是通过有限的模式识别受体迅速识别大量不同的病原微生物并及时进行有效的初步防御，在天然免疫应答中发挥着重要的识别和调节功能，是目前天然免疫机制研究的热点之一。　　 根据它们的结构，肽聚糖识别蛋白可分为两个亚型，即长型肽聚糖识别蛋白（PGRP-L）和短型肽聚糖识别蛋白（PGRP-S）。PGRP系统演化分析显示，PGRP家族里，PGRP-S是最古老的成员，而PGRP-L则是最年轻的成员，哺乳动物PGRP-S或PGRP-I也来源于一个共同的昆虫PGRP-S祖先。果蝇作为模式生物无疑是进行PGRP-S结构、功能等方面研究的良好模型。　　 本研究依据已报道的果蝇PGRP-S序列，应用RT-PCR技术从果蝇幼虫mRNA中扩增出3个PGRP-S基因（SA，SB1和SCla），并将其与麦芽糖结合蛋白MBP基因连接，插入表达载体pET30a(+)。为便于表达产物的分离纯化及获得完整的目的蛋白，本研究在融合蛋白的N端添加了Histag标签，并在MBP与目的蛋白之间插入了TEV蛋白酶的识别位点，共构建了pET30a-MBP-SA、pET30a-MBP-SB1、pET30a-MBP-SC1三个表达载体。表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3)，IPTG诱导表达结果显示，MBP-PGRP融合蛋白在细胞质中积累显著，表达产物可溶性好。利用Ni-NTA亲和层析纯化表达的融合蛋白后，在使用TEV蛋白酶切除融合标签、释放PGRP-S蛋白时发现，Ni-NTA亲和层析之后的眯唑严重影响TEV蛋白酶的活性。