【摘 要】
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蛋白质泛素化是最普遍的翻译后修饰之一,几乎控制真核细胞的全部生命过程。最近发现军团菌效应子MavC可作为转谷氨酰胺酶催化一种新型的泛素化作用,将泛素40位的谷氨酰胺残基
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蛋白质泛素化是最普遍的翻译后修饰之一,几乎控制真核细胞的全部生命过程。最近发现军团菌效应子MavC可作为转谷氨酰胺酶催化一种新型的泛素化作用,将泛素40位的谷氨酰胺残基和宿主UBE2N的92或94位的赖氨酸残基共价连接,同时这种独特的泛素化反应能被另外一种军团菌效应蛋白Lpg2149所抑制。UBE2N是一种泛素结合酶(E2),在宿主的泛素-蛋白酶体途径发挥重要作用,MavC催化的泛素化干扰了 UBE2N的泛素结合酶功能,嗜肺军团菌通过这种干扰来侵入宿主细胞。我们通过蛋白质晶体学的方法解析了 MavC/UBE2N/Ub三元复合物,MavC/UBE2N-Ub(产物)二元复合物和MavC/Lpg2149二元复合物的结构。我们通过MavC/UBE2N/Ub复合物的结构对MavC与底物UBE2N以及Ub的结合方式进行了研究。MavC/UBE2N-Ub和MavC/UBE2N/Ub复合物的结构比对表明,在泛素化过程中,UBE2N的K92/K94区域会发生明显的构象变化。关于MavC抑制蛋白Lpg2149的抑制机制,我们发现Lpg2149通过竞争性地结合MavC中Ub的结合位点从而抑制该泛素化反应,但并不干扰底物UBE2N的结合。此外,我们发现MavC自身对这种非常规的泛素化也表现出弱的去泛素酶活性,这种去泛素化活性对于UBE2N-Ub是专一的,MavC不能催化K48/63二泛素的去泛素化。总之,我们的研究通过结构和功能实验阐明了 MavC介导的这种非常规泛素化反应机制以及Lpg2149的抑制机制,为将来对这种独特的泛素化反应的研究奠定了重要基础。
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