【摘 要】
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超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD,EC1.15.1.1)是一种广泛存在于动-植物和微生物中的金属酶。它催化超氧化物阴离子自由基(O.2-)发生歧化反应,从而清除O.2-,在维持生
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超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD,EC1.15.1.1)是一种广泛存在于动-植物和微生物中的金属酶。它催化超氧化物阴离子自由基(O.2-)发生歧化反应,从而清除O.2-,在维持生物体内超氧阴离子自由基产生与消除的动态平衡中起着重要的作用。根据结合的金属离子不同,超氧化物歧化酶分为三类:第一类是Cu,Zn-SOD,第二类能与Fe2+或Mn2+或者两者中的任意一个都能结合,即Fe-SOD,Mn-SOD或Fe/Mn-SOD,第三类是Ni-SOD。我们从一株地热芽孢杆菌(Geobacillus)的菌株中克隆得到三种sod基因,Fe/Mn-sod,Mn-sod和Cu/Zn-sod。分析表明三种SOD分别与Geobacillus kaustophilus HAT426菌株相应的SOD序列同源性最高。克隆这三个基因到毕赤酵母表达载体pPIC9中,电击转化宿主菌GS115,发现一株有微弱表达。克隆Mn-sod基因到原核表达载体pET-28a中,转化大肠杆菌BL21菌株,蛋白表达量很高。蛋白纯化后比活达2726.7U/ mg。该酶在60℃高度稳定,80℃作用2.5个小时仍有70%的活力,90℃作用2.5个小时还有30%的活力。离子重组实验表明Mn2+对维持酶的活性非常重要。根据活性和非活性SDS-PAGE试验的结果,推测此酶为同型四聚体结构。为获得东方粘虫颗粒体病毒(Pseudelatia separata granulovirus,PsGV)基因组序列,本实验室采用随机克隆方法,建立了PsGV的质粒基因文库。通过对插入片段进行克隆鉴定和序列分析,获得了编码超氧化物歧化酶蛋白的基因(PsGV-sod)。该基因阅读框为462bp,共编码153个氨基酸。核苷酸和氨基酸同源性比较结果表明该基因与其他颗粒体病毒同源性较高,通过保守基序分析,认为其是铜锌超氧化物歧化酶。
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