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由DNA和组蛋白构成的核小体是真核生物染色质的基本结构单位。组蛋白是生物体中最为保守的一类蛋白，从单细胞的酵母到多细胞的人类同源性保持高度一致。细胞将遗传物质稳定的传递下去需要DNA和组蛋白保持精确的比例。研究表明：在DNA复制时组蛋白合成受阻细胞会死亡；组蛋白同DNA比例微量的增加则会导致染色质的重排，加重DNA损伤的敏感性，引起染色体的缺失等一系列基因组不稳定现象。基因组的不稳定性与癌症的发生密切相关，因此细胞如何衍生出一套作用机制来保持DNA和组蛋白的动态平衡显得尤为重要。 前期的研究表明组蛋白H3的水平是由磷酸化和泛素介导的蛋白水解途径共同参与，并且组蛋白修饰相关的一些酶也参与了组蛋白H3的水解过程。但是这些研究的对象只涉及组蛋白H3，是否其他三种核心组蛋白的水解途径也与H3完全相同，到目前还没有报道。因此，我们对四种核心组蛋白H2A，H2B，H3和H4的水解途径进行了系统的研究，结果发现各种组蛋白的水解途径并非完全相同，特别是组蛋白H2A，不依赖磷酸化和泛素介导的蛋白水解途径。我们还首次发现SUMO化修饰和组蛋白分子伴侣也都参与到组蛋白水解途径中，其中组蛋白分子伴侣Asf1可以特异地调节组蛋白H3的水解过程。 总而言之，组蛋白水解的分子机制是一个庞大的调控网络，参与分子众多，调控方式复杂，每种组蛋白的水解机制都有其特异性，是一个很值得研究的生物学问题。