乳化性是食品蛋白质最重要的功能特性之一,小分子表面活性剂已被证实能通过界面竞争对蛋白质乳液稳定性产生重要影响。目前研究通常局限于分析表面活性剂类型及表面活性剂与蛋白质浓度比等对其界面取代效率的影响,没有进一步探究蛋白质本身对表面活性剂取代效率的影响规律。本课题以花生蛋白为研究对象,分别制备粗细两种不同类型的乳液,研究Tween 20对不同类型的花生蛋白(包括花生粗蛋白、花生球蛋白、花生伴球蛋白和花生热改性球蛋白)的界面取代规律及乳液稳定性。主要研究结果如下:通过单因素和正交实验,确定了花生蛋白粗乳液的最佳制备条件为:花生粗蛋白含量为0.6%,花生油含量为15%,剪切时间为2.5min。利用硫酸铵沉淀法分离花生粗蛋白获得花生球蛋白和伴球蛋白组分,比较三种花生蛋白的乳化性质可知,伴球蛋白的絮凝、聚结指数最低,乳状液中聚集成团的颗粒最少,界面吸附浓度最高,乳化稳定性优于花生蛋白和花生球蛋白。在粗乳液体系中,Tween 20对花生粗蛋白的界面取代率随Tween 20浓度增加先升高后降低,当Tween 20含量为1%时,界面吸附蛋白浓度(Γ值)降至最低为5.25mg/m~2。在震荡时间0.5h,pH 9.0,离子强度0.1-0.5mol/L条件下,花生界面蛋白取代率最高达到69%。与不含Tween 20的花生粗乳液相比,添加Tween20后乳液稳定性得到提升,在储藏6d后含Tween 20乳液虽有乳析但无出油现象。在细乳液体系中,Tween 20含量为0.5%,震荡时间为1h时,花生乳液的Γ值最低为6.22mg/m~2,界面蛋白的取代率最高达到61%。不含Tween 20的花生蛋白细乳液粒径在储藏60h后开始迅速上升,而添加Tween 20的乳液样品粒径在储藏期间变化较小;在20d储藏期内,前者的乳析指数随时间延长而显著增加,而后者一直未出现乳析现象。通过激光共聚焦扫描显微镜(CLSM)观察花生蛋白细乳液的结构发现,与不含Tween 20的乳液样品相比,含Tween 20的乳液粒径更小,而且油滴界面蛋白层更薄,表明大量花生界面蛋白已被Tween 20置换。随着储藏时间延长,两种乳液油滴均出现不同程度的絮凝。与花生粗蛋白相比,Tween 20对细乳液中两种花生蛋白组分的界面取代能力更弱。当Tween 20含量为1%时,花生球蛋白的取代率最高为42%,界面蛋白浓度最低为7.35mg/m~2;伴球蛋白的取代率最高为34%,界面浓度最低为9.36mg/m~2。在相同条件下,Tween 20对球蛋白的取代作用要大于对伴球蛋白的取代作用。SDS-PAGE实验结果表明,Tween 20作用后乳液界面球蛋白和伴球蛋白的各亚基条带,与不含Tween 20蛋白乳液的界面蛋白相比明显变浅,但其亚基组成并无明显变化。两种花生蛋白组分的细乳液储藏稳定性结果表明,未加Tween 20的球蛋白细乳液不稳定,很快出现乳析,而含Tween 20的球蛋白细乳液在20d储藏期内未出现乳析;对于伴球蛋白细乳液而言,无论是否添加Tween 20,在整个储藏期内均未出现乳析。对花生球蛋白进行适度热改性后制作细乳液发现,蛋白质表面疏水性对Tween 20的界面取代能力有显著影响。当热处理球蛋白15min后,Tween 20对其界面取代率仅为19%,而热处理球蛋白45min后,界面取代率最高可达到91%。热改性花生球蛋白的细乳液储藏稳定性结果表明,添加Tween 20后的样品乳液中,15min热改性样品乳液在整个储藏期间都没有出现乳析,而30min和45min两个热改性样品乳液在储藏超过5天后均发生乳析失稳。结果说明Tween20对界面蛋白适度取代后增强了乳液的稳定性,但如果取代过度则会降低乳液稳定性。