【摘 要】
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金属离子是金属蛋白重要的辅助因子,极大的影响着蛋白质的空间结构.脱去金属辅基可引起金属蛋白二级结构、三级结构、氨基酸侧链和四级结构不同程度的改变.配位作用的强弱及
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金属离子是金属蛋白重要的辅助因子,极大的影响着蛋白质的空间结构.脱去金属辅基可引起金属蛋白二级结构、三级结构、氨基酸侧链和四级结构不同程度的改变.配位作用的强弱及肽链中的弱相互作用网络是导致肽链变构的主要因素,我们在研究中发现柔性的α螺旋具有纵向的氢键网络,而刚性的β折叠具有横向的氢键网络,因此α螺旋比β折叠更容易受到金属离子的影响. 金属离子通过其配位作用使来自配体的配位原子按照配位构型排列成特定的刚性结构单元,与之相连的肽链围绕在该刚性结构单元的周围折叠成特定的基序,我们将其称为金属结合部位作为模板诱导的结构基序.血红素是大多数血红素蛋白的生物活性中心,由于卟啉环具有结构刚性所以可作为血红素蛋白的模板.我们通过查询蛋白质数据(proteindatabank,PDB)库获得1188种血红素蛋白晶体结构,并通过查询蛋白质分类数据库(structureclassificationofproteins,SCOP)对其进行结构分类,从而确定24种血红素蛋白的TMSM.同时我们研究了血红素模板的微小差别,即轴向配体缺失和改变,对周围肽链的影响,并通过对查询LCP(Ligand-ProteinContacts)数据库和多序列比对确定每类血红素TMSM的锚点残基. 蛋白质结构比对是研究蛋白质结构的必要手段,该文阐述了如何运用网络资源进行蛋白质结构比对以及相似性搜索,包括矢量比对搜索工具VAST(VectorAlignmentSearchTool,VAST)、距离矩阵比对(distancematrixalignment,DALI)、匹配片断组合延伸比对方法(CombinatorialExtension,CE).同时我们发展了一种新的比对方法即TA(torsionangle ).
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