泛素-蛋白酶体通路是生物体内蛋白质选择性降解的重要途径之一，它参与了细胞内许多重要的生理和生化过程，全面了解泛素—蛋白酶体通路底物是研究其在细胞中重要生物学功能的主要环节之一。本研究中，我们借鉴并优化了细胞微阵列技术，结合绿色荧光蛋白质GFP标签、激光扫描共聚焦显微镜以及反式转染技术，建立了包含112个带GFP标签的cDNA表达载体的蛋白质定位微阵列，根据泛素—蛋白酶体抑制剂作用后，细胞内形成的特征性“点”状结构，实现对泛素化蛋白质的快速筛选。我们发现，有40个蛋白质在泛素—蛋白酶体抑制剂MG-132处理后形成了聚集点。更重要的是，其中24个蛋白质，如：MAPKAPK3，NLK和RhoGD12等，从未见有与泛素-蛋白酶体相关的文献报道，而这些蛋白质所对应的内源蛋白质同样在MG-132处理后形成了类似的“点”状结构。Western blot分析表明67％出现聚集点的蛋白质表达量上调，内外源免疫沉淀实验则证实这些聚集的蛋白质发生了泛素化修饰。TNF-α激活NF-κB通路中主要元件的验证筛选，表明该筛选体系特异识别48位多泛素化链修饰的蛋白质。随着通量化克隆构建技术的出现及自动化图像采集分析技术的日渐成熟，进一步研究有可能建立一个基于活细胞体内分析、更大规模、更加便捷有效的功能蛋白质组学研究技术平台。