蛋白质和多糖是食品乳液中常用的乳化剂和稳定剂,二者在食品体系中的相互作用对食品乳液体系起着至关重要的作用。本论文以大豆分离蛋白（SPI）和大豆种皮多糖（SHP）为研究对象,探究pH诱导SPI和SHP在溶液中的相互作用和构象转变,明晰油/水界面上的吸附行为,最终揭示油/水界面稳定机制,为提升乳化食品的稳定性和开发新型食品乳化剂提供一定的理论基础。主要研究结果如下:1、pH对SPI和SHP在水溶液、油/水界面和乳化体系中的相互作用及蛋白质的构象转变有显著影响。在pH3.0-9.0范围内,SPI和SHP之间主要以静电相互作用和氢键为主,疏水作用力和范德华力等分子间和分子内作用为辅。2、pH诱导产生的SPI/SHP复合物显著提高和改善了SPI在油/水界面上的吸附特性和乳液的界面稳定性,表现出更加优越的乳化活性。3、在酸性条件下,二者之间的静电吸引力和氢键起主导作用。当pH为3.0-5.0时,SPI上的-COO^-基团与SHP上的-NH³⁺基团在酰胺II带处(¹543 cm^-1)形成了静电复合物,增加了SPI在油/水界面上的扩散速率和SPI中α-螺旋等有序结构的含量,提高了蛋白质肽链上氨基酸残基的疏水性和表面活性,在油/水界面上形成的双层界面膜,限制了油滴分子的流动,抑制了液滴的聚集,使液滴的界面张力和粒径降低,从而形成了大小、分布比较均一的液滴,赋予了乳液良好的流变学特性,提高了SPI/SHP乳液的界面稳定性。综上所述,在pH3.0-9.0,尤其是3.0-5.0时,pH诱导产生的SPI/SHP静电复合物可稳定食品水包油（O/W）乳化体系,为制备新型乳化食品配方提供理论基础。