【摘 要】
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该文根据Theromin蛋白的氨基酸序列,设计了重组的Theromin基因.将重组Theromin基因全基因合成后克隆于pEZZ18表达载体上,构建成P及P双重启动子控制下的ZZ-Theromin融合表达质
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该文根据Theromin蛋白的氨基酸序列,设计了重组的Theromin基因.将重组Theromin基因全基因合成后克隆于pEZZ18表达载体上,构建成P<,lac>及P<,spa>双重启动子控制下的ZZ-Theromin融合表达质粒pEZZT.转化到E.coliJM109后,融合蛋白以可溶形式大部分分泌至周质间隙和培养基中.经SDS-PAGE检测融合蛋白呈现分子量为43KD和22KD的主带.融合蛋白经过IgG-sepharose分离纯化后,产量达1.mg/L培养基,抗凝血酶活性为110TU/mg融合蛋白.纯化的融合蛋白产物经过肠激酶切割,SDS-PAGE显示出现14KD的主带,与天然Theromin蛋白分子量一致.此外,该文还对培养条件的优化进行了初步尝试,为今后进一步研究Theromin蛋白的结构与功能打下了基础.
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