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Alzheimers Disease(AD)是一种进行性神经退化疾病，患者多为中老年人，临床主要表现为智力衰退、认知障碍、人格失常等。AD的发病机制尚未获得一致的解释，然而普遍认为，β淀粉样蛋白的错误折叠是AD致病的关键因素。大量研究表明，Aβ不明原因的错误折叠可能与铜锌金属离子密切相关，论文主要利用同步辐射圆二色谱和同步辐射扩展边的X射线吸收谱精细结构研究Aβ与铜锌金属离子相互作用的机制。
一、Aβ的残基总共有42个，论文中主要选取了Aβ(13-22)、Aβ(13－21)、Aβ(E22G)的残基序列，研究Aβ与金属离子相互作用的机理。
二、通过结合同步辐射圆二色谱和同步辐射X射线吸收谱，首次发现并确认铜离子与组氨酸H13、H14发生络合，会导致PPII螺旋结构的消失，铜离子络合残基E22导致大量β片结构的形成。相反，锌离子最多络合一个组氨酸，在锌离子作用下Aβ构象没有明显变化。
三、通过反胶束形成的“油包水”的纳米液滴模拟体内细胞微生理环境，利用同步辐射圆二色谱观察Aβ在反胶束虚拟的细胞受限环境下构象的变化情况。我们发现W0为20和32反胶束环境下，无论是否掺杂铜锌金属离子，Aβ(13－21)构象均与体外亲水溶液一致。
四、发展了基于微流控混合芯片和同步辐射圆二色谱的亚毫秒动态探测方法。实现了Aβ(13-22)在铜离子作用下构象变化的动态行为探测。铜离子触发Aβ折叠反应6.4ms的构象结构被直接探测到。结合SRCD和EXAFS的稳态探测发现Aβ在铜离子作用下可能存在Aβ－Cu-Aβ的短暂中间态，发现Aβ在铜离子触发下的结构变化分为快慢两步完成。