【摘 要】
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自噬是对细胞存活和稳态维持至关重要的一种的代谢过程,雷帕霉素靶蛋白复合体1(mTORC1)的抑制可以激活自噬。我们发现一个非常有意思的现象,尽管氨基酸饥饿和小分子抑制剂对mTO
【出 处】
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中国科学院大学 中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院 上海生物化学与细胞
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自噬是对细胞存活和稳态维持至关重要的一种的代谢过程,雷帕霉素靶蛋白复合体1(mTORC1)的抑制可以激活自噬。我们发现一个非常有意思的现象,尽管氨基酸饥饿和小分子抑制剂对mTORC1有类似的动力学作用,但氨基酸饥饿可以引发远比mTORC1药理性抑制更为迅速的自噬。本研究中,我们发现除了引起mTORC1失活,饥饿还可以主动诱导“特异性调控ULK1的磷酸酶”活性的增加,而作为mTORC1的一个底物分子,ULK1的去磷酸化是氨基酸饥饿诱导的细胞自噬所必需的。通过进一步的研究,我们鉴定到PP2A-B55α是氨基酸饥饿下诱导的特异性调控ULK1的磷酸酶。不同于mTORC1的小分子抑制剂,氨基酸饥饿还引发了PP2A与抑制亚基α4的解离,接着PP2A与B55α;结合并对ULK1的S637位点进行特异性去磷酸化调控,从而诱导更强的自噬发生。此外,我们还发现自噬高基础水平的胰腺导管癌细胞中具备高基础水平的ULK1磷酸酶,且ULK1对于其锚定依赖性生长十必需的。综合起来,我们的研究得出:mTORC1和PP2A对自噬起协同调控作用。
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