【摘 要】
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胰岛素是一个具有多种生物功能的蛋白质,它既具有代谢功能又具有促生长功能.另 外,胰岛素还有在高浓度时自身聚合的性质.与此相应,在胰岛素分子表面上有着执行不同功能的区域
【机 构】
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中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所
【出 处】
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中国科学院上海生物化学研究所 中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学
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胰岛素是一个具有多种生物功能的蛋白质,它既具有代谢功能又具有促生长功能.另 外,胰岛素还有在高浓度时自身聚合的性质.与此相应,在胰岛素分子表面上有着执行不同功能的区域,如受体结合部位,促生长区域,二体形成面等.综合研究 验室以前的工作,提出胰岛素分子上A链的A2Ile,A3Val及B链末端的B22-B25残基是胰岛素发挥促生长的重要 区域.通过丙氨酸扫描突变进一步提了胰岛素分子上B12Val,B24Phe和A19Tyr可能处于胰岛素受体结合部位的中心,B16Tyr,B25Phe和A2Ile,A3Val围绕这一中心参与受体结合.第四部分的结果说明B12Val,B16Tyr,B24Phe和B26Tyr在胰岛素二体形成中至关重要,其中B16Tyr和B26Tyr由于保留了较高的体内活性,有希望作为新型单体胰岛素应用于临床.比较这三个功能区域,它们之间有很大的重叠.通过对胰岛素A3突变体的研究进一步观察到胰岛素分子中的疏水性Val可被亲水性Thr取代.基于此,提出"同体积残基"的概念并推测蛋白质中的残基在一定条件下也可以被其同体积残基取代.在第五部分,通过对胰岛素/IGF-I杂交分子和胰岛素前体类似物的研究,分析类胰岛素生长因子-I(IGF-I)的促生长功能区域,推测IGF-I分子Glu5,Glu9,C结构域,B结构域β-折迭Phe23-Asn26和Tyr31是IGF-I的促生长功能的主要结构基础,该结果将启迪研究者进一步对胰岛素促生长结构基础的深入研究.
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