【摘 要】
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海南捕鸟蛛毒素-Ⅲ(Hainantoxin-Ⅲ,简称HNTX-Ⅲ)是从海南捕鸟蛛Selenocosmia hainana毒液中分离纯化得到的多肽神经毒素,含有33个氨基酸残基,其中6个半胱氨酸残基形成了三对
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海南捕鸟蛛毒素-Ⅲ(Hainantoxin-Ⅲ,简称HNTX-Ⅲ)是从海南捕鸟蛛Selenocosmia hainana毒液中分离纯化得到的多肽神经毒素,含有33个氨基酸残基,其中6个半胱氨酸残基形成了三对二硫键.应用弱还原剂进行部分还原,并用碘乙酰胺修饰游离巯基,结合氨基酸序列测定确定HNTX-Ⅲ的三对二硫键分别为Cys2-Cys17、Cys9-Cys22和Cys16-Cys29.膜片钳实验表明HNTX-Ⅲ与虎纹捕鸟蛛毒素-Ⅳ的功能相似,均为河豚毒素敏感型钠离子通道的阻断剂,其IC<,50>仅为1.15nM.将HNTX-Ⅲ与其他几种具有相似结构或功能的多肽神经毒素分子进行比较后,该文认为HNTX-Ⅲ分子中的Ser24的Lys25可能是阻断TTX-S钠离子通道的关键残基.Ser24可能与选择性结合钠通道有关,Lys25可能与钠通道结合并阻塞钠离子所通过的孔道.Leiurotoxin-Ⅰ是一种蜂毒Apamin敏感型钙激活钾离子通道的阻断剂,为含有31个氨基酸残基的小分子量多肽神经毒素,结构上采用短链蝎毒典型的由三对二硫键稳定的α/β结构模体,三对硫键的配对方式是Cys3-Cys21、Cys8-Cys26和Cys12-Cys28.用两个L-α-氨基丁酸取代任意一对二硫键,合成了三个缺少一对二硫键的Leiurotoxin-Ⅰ类似物.所有类似物的主要折叠产物都形成了两对天然二硫键和与天然毒素相似的空间结构,而且其生物活性没有受到明显的影响.只有LeTx3除了形成天然折叠产物外,还形成了一个含两对非天然二硫键的折叠产物LeTx3A,其空间构象明显与天然毒素不同,生物活性降低了100倍.结果表明Leiurotoxin-Ⅰ只要保留二对天然二硫键就能形成与天然结构相似的空间结构和保持原有的生物活性,其中Cys12-Cys28对于分子正确折叠和维持生物活性更为重要.同时,对天然毒素Leiurotoxin-Ⅰ的氧化折叠过程进行了研究.采用酸中止法分离得到的折叠中间产物,通过碘乙酰胺修饰尚未形成二硫键的游离巯基,结合N-端序方法,测定折叠中间体的二硫键配对方式.基于二硫键配对情况和空间构象的分析,我们推测出Leiurotoxin-Ⅰ的主要氧化折叠过程,并通过观察缺失一对二硫键的部分类似物折叠过程得以证实.
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