生物活性多肽，也称功能肽。迄今，在人体中已发现了100多种生物活性多肽，这些多肽具有传递生理信息和调节生理功能的作用，对于人体的神经、消化、生殖、生长、运动、代谢、循环等系统的正常生理活动的维持非常重要。几乎所有疾病的发生、发展、治疗和康复都与多肽有关系。为了开展功能性多肽的研究，建立一种大量表达、快速分离多肽的方法十分必要。为此，我们采取融合表达的策略，在大肠杆菌中分别表达纯化了人阿尔茨海默氏病(Alzheimer’s disease，AD)相关淀粉样肽（amyloid beta peptide，Aβ）及家蚕抗菌肽moricin，并对获得的Aβ肽和家蚕抗菌肽moricin分别进行了生化分析和抗菌测定。 Aβ肽的异常积聚是AD的主要病理特征之一。目前，已在AD病人脑内检测到一系列不同长度的Aβ肽，其长度35-46个残基不等。我们将Aβ基因融合于Pet-32M载体中，在大肠杆菌中表达一系列包含长度不等Aβ肽的融合蛋白。融合蛋白经Ni-NTA柱纯化后，再经过凝血酶（thrombin）酶切获得不同长度的小肽：Aβ1-46，Aβ1-44，Aβ1-42，Aβ1-40，Aβ1-35，Aβ1-32，Aβ1-28和Aβ29-46等。应用硫磺素T（Thioflavin T，ThT）荧光检测方法比较分析了它们在体外的积聚能力。另一方面，我们构建了Aβ-GFP的表达载体，在大肠杆菌中表达。由于Aβ的积聚会影响GFP的荧光发生，通过观察GFP荧光的强弱可以比较Aβ在大肠杆菌细胞内的积聚情况。实验结果显示Aβ1-46，Aβ1-44和Aβ1-42积聚较快，基本没有延滞期；Aβ1-40和Aβ1-35虽然也能够积聚，但速度较慢，存在较长的延滞期；而 Aβ1-32，Aβ1-28和Aβ29-46没有检测到积聚现象。这些结果表明，C-端氨基酸残基的存在有利于寡聚体积聚核的形成，加速了Aβ肽的积聚过程；淀粉样肽前体APP在细胞膜内的酶切位点影响产物Aβ肽的积聚能力，这也是Aβ1-42的积聚速率和细胞毒性大于Aβ1-40的原因之一。 Moricin是家蚕中发现的一种抗菌肽，对革兰氏阴性和阳性菌都有较强的抗菌活性，具有良好的开发应用价值。为了建立一种大量表达和快速分离Moricin的方法，我们采用PCR拼接法获得moricin基因后重组到表达载体Pet-32M上，在E.coli 中融合表达。表达产物溶解性很好，经Ni-NTA纯化获得融合蛋白，再经凝血酶酶切获得较高纯度的moricin，液相测定法表明纯化获得的moricin具有较强的抗菌活性。