【摘 要】
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梅林青霉纤维素酶是一种诱导酶,含结晶纤维素和麦麸的培养基是该菌株的最佳诱导产酶培养基,用发酵罐培养得到的粗酶液,再用30﹪和70﹪的硫酸铵进行分级沉淀,经透析、浓缩后的蛋白
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梅林青霉纤维素酶是一种诱导酶,含结晶纤维素和麦麸的培养基是该菌株的最佳诱导产酶培养基,用发酵罐培养得到的粗酶液,再用30﹪和70﹪的硫酸铵进行分级沉淀,经透析、浓缩后的蛋白溶液进行Sephadex G-100分子筛层析分离,β-葡萄糖苷酶(BG)可被直接分离出来,而另外两种内切葡聚糖酶(CMCaseⅠ和CMCaseⅡ)是经Sephadex G-100和DEAE Sephadex A-5 0两步层析分离得到.Na<+>和Ca<2+>使三种酶的酶活力增强;Mn<2+>和Ba<2+>对三种酶活力的抑制作用不明显;Zn<2+>使β-葡萄糖苷酶活力增强,使另外的两种内切酶活力下降;Cu<2+>对三种酶有显著的抑制作用;SDS对β-葡萄糖苷酶有明显的抑制作用,对另外的两种酶活力的影响不大.β-葡萄糖苷酶(BG)既有很高的β-葡萄糖苷酶活性,也有一定的外切葡聚糖酶活性;内切葡聚糖酶CMCaseⅠ不仅能够较强的作用于CMC,而且还可以作用于Whatman滤纸,对微晶纤维素也有一定的降解作用,该酶对底物专一性不是很强;内切葡聚糖酶CMCaseⅡ既有一定的内切葡萄糖酶活性,也有很高的木聚糖酶活性.三种纯酶的活力依次为1.014U/ml,0.794U/ml,0.62U/ml;BG的米氏常数和最大反应速率分别为3.83 g/L和0.87μmol/min/ml;CMCaseⅠ和CMCaseⅡ的米氏常数分别为46.7g/L和7.92g/L,最大反应速率分别为5.7μmol/min/ml和1.46μmol/min/ml.
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