蛋白质是一类重要的生命物质，担负着生命活动过程中多种及其重要的功能。有关蛋白质的各类研究是当前生命科学、化学、药学及临床医学研究中所共同感兴趣的课题，其中，特别是对活性药物小分子与蛋白质相互作用的研究更引起了人们的关注。目前，利用光谱法研究血清白蛋白与活性药物小分子，从不同角度考察不同蛋白质与药物相互作用对于更全面地了解药物的转运和代谢过程以及阐明蛋白质与药物小分子相互作用的化学本质都具有重要的意义。酰胺类药物是目前广泛应用于临床的一大类抗结核药物，对这类药物的基础研究和临床研究是一个热门课题。 在本文中，我们利用荧光光谱、紫外光谱以及傅里叶变换红外光谱法研究了在不同温度条件下，抗结核药物(吡嗪酰胺和乙硫异烟胺)与蛋白质(牛血清白蛋白、溶菌酶和人血清白蛋白)的相互作用。实验表明：抗结核药物能使蛋白质的内源荧光产生规律性的猝灭，其荧光猝灭机制属于因复合物的形成而引起的静态猝灭。实验还发现：随着药物浓度的增加，在蛋白质荧光猝灭的同时，荧光发射峰的峰位出现了红移现象，说明抗结核药物的加入影响了色氨酸残基周围的微环境，使得色氨酸的亲水性更强了。利用荧光光谱法研究了温度为为290K、300K和310K时，抗结核药物与蛋白质的相互作用，结果表明：随着溶液温度的升高，抗结核药物对蛋白质的猝灭程度逐渐降低。通过实验研究确定了抗结核药物与蛋白质之间的结合常数和结合位点数。根据热力学公式计算出了抗结核药物与蛋白质结合的热力学参数△H，△G，△S等，从而确定了抗结核药物与蛋白质结合的主要作用力类型。通过紫外光谱和傅里叶变换红外光谱法的研究发现：加入药物后，蛋白质吸收峰的强度增强，并且峰位发生蓝移，证明了抗结核药物对蛋白质的构象产生了影响。