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本文以小麦蛋白为原料,采用可控酶解技术、分子筛层析技术、凝胶电泳技术,研究小分子肽的制备、分子量的分布及功能性质的变化等。同时,测定了酶解前后和纯化前后的氨基酸变化。结果表明:1.以小麦蛋白为底物,胃蛋白酶活力最高为81000U/g;再次是碱性蛋白酶为38000U/g。醇相体系中碱性蛋白酶酶活力很低。在酸性的或碱性的条件下溶解度较高。胃蛋白酶和碱性蛋白酶酶解物的TCA-SN%较高,而且游离氨基酸的含量较低。因此,胃蛋白酶和碱性蛋白酶是酶解小麦蛋白制备多肽理想的蛋白酶。2.采用响应面法筛选出胃蛋白酶最佳酶解工艺条件是温度为41℃、pH值为2.0、底物浓度为3%、加酶量为1500U/g、酶解时间为7h。碱性蛋白酶的最佳酶解工艺是温度为70℃、pH值为8.0、底物浓度为3%、加酶量为1200U/g、酶解时间为120min。3.凝胶层析研究结果表明:胃蛋白酶酶解物中多肽分子量在1500~300Da之间的占52.4%;大于1500Da的占18%;小于300Da的占29.5%。碱性蛋白酶酶解物中多肽分子量在1500~300Da之间的占47.1%;大于1500Da的占21.9%;小于300Da的占31.0%。4. Tricine-SDS-PAGE电泳研究结果表明:胃蛋白酶酶解物中多肽物质的分子量主要集中在3.83kDa~7.47kDa;碱性蛋白酶酶解物中多肽物质的分子量主要集中在4.63~8.56kDa。5.酶解物在pH2.0~10.0内溶解度大于95%;在酸性和碱性条件下乳化性提高了3~4倍;高浓度的酶解物粘度随着pH值的变化较小;随浓度增高而变化不大;具有较强的吸湿性;在低浓度下热稳定性较好。6.必需氨基酸含量酶解前后的变化不大,但是纯化后增加了6.7%,具有更好的营养价值。碱性蛋白酶酶解前后显著差异的氨基酸为蛋氨酸、胱氨酸、色氨酸;纯化前后显著差异的氨基酸为酪氨酸、胱氨酸、组氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、脯氨酸、精氨酸。胃蛋白酶酶解前后的显著差异的氨基酸为:酪氨酸、胱氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、苏氨酸、丙氨酸。纯化前后显著差异的氨基酸为色氨酸、酪氨酸、异亮氨酸。