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SHP-2是一种去磷酸化的非跨膜型蛋白酪氨酸磷酸酶，在调节细胞的多种信号转导途径及调控细胞活性中具有重要作用。其突变体与多种恶性疾病的发生有密切关系，因此SHP-2很可能为抗肿瘤药物的研发提供一个新的靶点。
为更好地研究该酶的结构与功能，通过PCR方法从SHP-2(GenBank登录号为L03535)中扩增出C-SH2结构域的完整ORF序列，并命名为C-SH2。该基因序列长为31.bp，编码105个氨基酸，预测分子量为11.71.kD。将扩增的C-SH2基因克隆到融合表达载体pGEX-2T相应的酶切位点上，得到融合蛋白表达质粒pGEX-2T-C-SH2，经PCR、酶切鉴定以及测序证明重组质粒是正确的。将该重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)并在LB培养基中表达，用终浓度为0 mM的IPTG在37℃下诱导培养4h后，裂解菌体作SDS-PAGE分析，在3.kD左右的位置出现特异性蛋白条带，与预期值(融合标签2.kD，C-SH2蛋白11.71.kD)相符。用超声裂解菌体后，该融合蛋白主要存在于上清液中，上清用GST亲和层析柱进行吸附和柱上凝血酶22℃酶切16小时后，获得目的蛋白C-SH2，纯度达90％以上。C-SH2蛋白在两端融合有载体pGEX-2T自身表达的一段17个氨基酸，预测融合蛋白分子量为13.55.kD，等电点为6.66，但是蛋白结构没有发生改变。经FPLC进一步纯化后，纯度达98％以上。质谱分析表明该融合蛋白的分子量为13.51.kD，与预测值13.55.kD一致，证实该蛋白表达的正确性。以细菌表达蛋白GST-C-SH2为抗原进行Wester.blotting验证，表明其能和SHP-2多克隆抗体产生特异性反应。将该重组菌在含有同位素标记15NH4Cl的M9培养基中表达，用终浓度为0 mM的IPTG在30℃下诱导培养3h后，蛋白大量表达，1.M9培养基能够高效表达并获得1.mg同位素标记的C-SH2蛋白，NMR结构和活性位点的初步分析结果表明，目的蛋白能正确折叠并呈规则的空间结构。